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Untersuchung: Enzym- und Substratkonzentrationen - Biologie

Untersuchung: Enzym- und Substratkonzentrationen - Biologie


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Wie beeinflusst die Konzentration die Reaktionsgeschwindigkeit von Enzymen?

Ziele:

  • um enzymatische Reaktionen zu beobachten und zu quantifizieren und Produkte, die bei diesen Reaktionen entstehen

  • zur Bestimmung der Wirkung von Substrat- und Enzymkonzentrationsraten der Reaktion

Hintergrundinformation:

Wasserstoffperoxid (H2Ö2) ist ein häufiges, aber giftiges Nebenprodukt des Zellstoffwechsels, aber H2Ö2 reichert sich nicht in den Zellen an, da es in Wasser und Sauerstoffgas zersetzt wird. Die Zersetzung des Wasserstoffperoxids wird durch Katalase, ein Enzym, das in den meisten Zellen vorhanden ist, erleichtert.

Die Reaktion ist: 2H2Ö2→ 2H2O + O2

Ein Molekül Katalase kann die Zersetzung von ca. 4 x 10 . katalysieren7 Moleküle H2Ö2 pro Sekunde! Katalase wird in speziellen Vesikeln der Zelle gespeichert, die als Peroxisomen bezeichnet werden.

In dieser Laboraktivität verwenden Sie Hefekatalase, um zu beobachten, wie sich eine Erhöhung und Verringerung der Konzentration des Enzyms und des Substrats auf die Reaktionsgeschwindigkeit auswirken kann.

Materialien:

  • Wasserstoffperoxid 3%
  • 4 Becher oder Tassen für H2Ö2 Verdünnungen
  • 5 kleine Tassen für Hefeverdünnungen
  • Messzylinder
  • Filterpapier und Locher
  • Zange
  • Stoppuhr oder Timer
  • Trockenhefe

Erstellen Sie Ihre Katalase-Stammlösung

1. 1 TL (2-4 Gramm) Hefe in 200 ml warmem Wasser auflösen.
*Diese Lösung ist möglicherweise bereits für Sie erstellt.

2. Gut mischen und ca. 3 Minuten ruhen lassen

3. Vorsichtig rühren, um Lösung und Hefe vermischt zu halten.

Beobachtung der Katalaseaktivität

1. Gießen Sie 80 ml H2Ö2 in einen kleinen Becher.

2. Schneiden Sie eine Filterpapierscheibe mit einem Locher

3. Verwenden Sie eine Pinzette, um die gestanzte Scheibe in Ihrer Vorratskatalase zu tränken

4. Legen Sie die Scheibe in ein Becherglas mit H2Ö2. Beobachten Sie, was mit den Festplatten passiert, wenn sie in Peroxid fallen. Wenn nichts passiert, müssen Sie möglicherweise eine Fehlersuche in Ihrem Experiment durchführen. Versuchen Sie, Ihre Katalaselösung zu rühren oder die Scheibe in die h2Ö2 um die Oberflächenspannung zu brechen. Wenn Sie immer noch nichts sehen, wenden Sie sich an Ihren Lehrer.

5. Führen Sie diesen Vorgang erneut durch und notieren Sie die Zeit, die die Platte benötigt, um herunterzufallen und dann an die Oberfläche zu steigen. Führen Sie mehrere Versuche durch, um Ihre Technik zu perfektionieren. Konvertieren Sie alle Messwerte in Sekunden, um einen Durchschnitt zu ermitteln. Platzieren Sie Ihre Daten in der ersten Spalte der Datentabelle.

Einfluss der Substratkonzentration

Das H2Ö2 begann bei 3%. Sie werden nun das Peroxid verdünnen, um seine Konzentration zu ändern.

1. Geben Sie 40 ml H2Ö2 in einen neuen Becher. 40 ml Wasser hinzufügen. h2Ö2 Konzentration = 1,5 %

2. Geben Sie 20 ml H2Ö2 in einen neuen Becher. 60 ml Wasser hinzufügen. h2Ö2 Konzentration = 0,75%

3. Geben Sie 10 ml H2Ö2 in einen neuen Becher. 70 ml Wasser hinzufügen. h2Ö2 Konzentration = 0,375 %

4. Führen Sie das Floating-Disk-Verfahren für jede Konzentration durch. Sie können mehrere Versuche gleichzeitig durchführen.

Zeit

3% H2Ö2

1,5 % H2Ö2

0,75% H2Ö2

0,375 % H2Ö2

Testversion 1

Probe 2

Testversion 3

Durchschnitt


5. Erstellen Sie ein Diagramm, das die Mittelwerte für jede Konzentration vergleicht. (Achten Sie darauf, Ihre Achsen zu beschriften.)


6. Wie funktioniert die? Konzentration des Substrats das Enzym beeinflussen Reaktionsrate? Schlagen Sie einen GRUND für diese Ergebnisse vor.

Wirkung der Enzymkonzentration

Ihre Katalase-Stammlösung ist Ihre 100%ige Lösung. Stellen Sie verdünnte Lösungen gemäß den nachstehenden Verhältnissen her und geben Sie jede in kleine Tassen. Diese Becher werden verwendet, um Ihre Filterpapierscheiben einzutauchen.

  1. 100% = 20 ml Katalase + 0 ml Wasser
  2. 80 % = 16 ml Katalase + 4 ml Wasser
  3. 60% = 12 ml Katalase + 8 ml Wasser
  4. 40% = 8 ml Katalase + 12 ml Wasser
  5. 20% = 4 ml Katalase + 16 ml Wasser

1. Führen Sie das Floating-Disk-Verfahren für jede Konzentration durch.

Zeit

100% Katalase

80% Katalase

60% Katalase

40% Katalase

20% Katalase

Testversion 1

Probe 2

Testversion 3

Durchschnitt

2. Verwenden Sie Ihre Daten, um a . zu machen ANSPRUCH das beantwortet die Frage: Wie funktioniert das? Konzentration des Enzyms beeinflussen die Reaktionsrate.

3. Bereitstellen BEWEIS für diesen Anspruch, indem Sie Ihre Daten oder Beobachtungen kurz zusammenfassen.

4. Schlagen Sie vor GRUND für Ihren Anspruch. Hier überlegen Sie, was Wissenschaftler über Enzyme verstehen und wie Enzyme und Substrate miteinander interagieren. Ihre Argumentation kann Skizzen enthalten.

Synthese

10. Ein kompetitiver Inhibitor bindet an die aktiven Zentren von Enzymen. Diskutieren Sie, wie Inhibitoren die Reaktionsgeschwindigkeit verändern würden von Katalase. Erstellen Sie ein Modell (Zeichnung), um Ihren Anspruch zu unterstützen.

11. Skizzieren Sie einen Versuchsaufbau die Sie verwenden könnten, um die Auswirkungen der Temperatur auf die Reaktionsgeschwindigkeit zu testen. Versehen Sie Ihre Zeichnung mit Beschreibungen, damit ein Leser Ihr Design klar verstehen kann. Berücksichtigen Sie Ihre Variablen und was Sie messen werden.

12. Zu Beginn dieser Übung werden zwei Ziele aufgeführt. Fassen Sie das Gelernte zusammen in diesem Lab, um diese beiden Ziele zu erreichen.

Anmerkungen des Lehrers:

Um Zeit zu sparen, mache ich etwa 20 Minuten vor dem Labor Katalase-Lösung, das gibt der Hefe auch Zeit, aktiv zu werden. Becher funktionieren am besten für das Wasserstoffperoxid, weil Sie die Scheiben auf der Unterseite sehen können (durchsichtige Plastikbecher können ersetzen). Dixie-Becher oder Medizinbecher eignen sich für Peroxidverdünnungen.

Die Schüler stellen fest, dass nicht alle ihre Tests gleich sind. Normalerweise diskutiere ich, warum biologische Experimente chaotisch und inkonsistent sind. Einige bemerken, dass die Farbe der Hefelösung von oben nach unten variiert und dass es eine Rolle spielen kann, wie weit Sie Ihre Scheiben eintauchen und wie lange Sie sie dort aufbewahren.


Der Einfluss der Substratkonzentration auf die Enzymaktivität

Was ist die Folge einer Erhöhung der Substratkonzentration, gemessen durch Verdünnen der Konzentration von 3 % H-Peroxid in einer wässrigen Lösung (0,6 %, 1,2 %, 1,8 %, 2,4 % und 3,0 %) auf die Enzymaktivitätsrate des Enzyms? Katalase, erhalten ausBos primigenius[1] (Rinder-)Leber, gemessen mit einer Stoppuhr (± 1 Sek.), um den Clip zu erhalten, der für die Zersetzung von H-Peroxid erforderlich ist, um die Schallplatte aus Filterpapier auf die Oberfläche der H-Peroxid-Lösung zu drücken?

Wenn die Konzentration von H-Peroxid erhöht wird, so wird die Geschwindigkeit der Enzymaktivität außerdem bis zu einem bestimmten Punkt ansteigen, also unverändert bleiben.

Dies liegt daran, dass mit steigender Substratkonzentration mehr Möglichkeiten für das Zusammenstoßen und Anhaften von Substrat und Enzym bestehen, wodurch die Aktivität der Enzyme erhöht wird [ 2 ] und somit die Zersetzungsrate von H-Peroxid erhöht wird ( mehr O und H2O bei einem schnelleren Gang, was das Filterpapier schneller an die Spitze der H-Peroxidlösung zwingen würde, wodurch der beobachtete Clip verringert wird ).

Da jedoch die Enzymkonzentration unverändert ist, kann die Substratkonzentration bis zu einem Punkt erhöht werden, an dem alle aktiven Zentren der vorliegenden Enzyme bereits mit Substraten besetzt sind, was zu einer Imprägnierung der Enzyme führt, so dass eine Erhöhung der Substratkonzentration die Enzymaktivität.

Dieunabhängige Variableist die prozentuale Konzentration des 3% H-Peroxids in der wässrigen Lösung. Dies wird durch Verdünnen des H-Peroxids unter Verwendung eines Messzylinders (±0,5 ml) gemessen. Die fünf Prozent betragen 0,6 % , 1,2 % , 1,8 % , 2,4 % und 3,0 % . Siehe Verschieben 1 für die abschließende Zusammenstellung der 5 Bedingungen.

Tabelle 1.Die Summe, die sich in Milliliter aus 3 % H-Peroxid und destilliertem H2O zusammensetzt, um die abschließenden Prozentsätze für die fünf ausgewählten Bedingungen zu bilden.

Peroxid in wässriger Lösung (%)

Neuer Prozentsatz H-Peroxid (jetzt wurde es mit H2O verdünnt) (%)

Volumen von H-Peroxid ( ±0,5 ml)

Volumen destilliertes H2O ( ±0,5 ml )

Dieabhängige Variableist der Clip, den die O-Blasen brauchen, um die Schallplatte aus Filterpapier an die Oberfläche der H-Peroxidlösung zu drücken. Dies wird mit einer Stoppuhr gemessen (±1 Sekunde) und so aufgezeichnet.

DieRegelgrößenfür diese Sonde enthält:

i??Die Temperatur der Lösung und die unveränderlichen Milieus. Dies wird überwacht, indem man sich für die Fortsetzung des Experiments und der Messung im selben Raum aufhält und vor jedem Test die Temperatur der Lösung eingibt. Dies geschieht, weil eine Erhöhung der Temperatur der Lösung (oder des Milieus) eine Addition der kinetischen Energie der Atome verursacht und somit die Möglichkeit der Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes erhöht. Höhere Temperaturen erhöhen dementsprechend die Enzymaktivität bis zu einem bestimmten Punkt oder bis die optimale Temperatur überschritten ist [ 3 ], wodurch die Temperaturbeherrschung die Möglichkeit minimiert, verzerrte Konsequenzen zu erhalten. Die optimale Katalasetemperatur einer Kuh beträgt 37, mit der Absicht, dass Temperaturen über 37hinunter, um die Enzyme zu denaturieren, so dass die Überwachung der Temperatur bestätigt, dass sie nicht überschritten wurde.

i??Der pH-Wert und die Konzentration von H-Peroxid. Dies wird durch Verwendung der gleichen H-Peroxid-Lösung für jeden Test jedes Status (wird aus derselben Flasche, 3% H-Peroxid) verwendet und der pH-Wert vor jedem Test mit einem pH-Meter gemessen. Es werden keine zusätzlichen Säuren oder Basen hinzugefügt. Dies wird kontrolliert, da die Enzymaktivität verringert wird, wenn der pH-Wert vom optimalen pH-Wert des Enzyms erhöht oder verringert wird, wodurch eine Denaturierung erfolgt und die Enzymaktivität verringert wird 3 . Es ist wichtig zu beachten, dass eine Änderung der Konzentrationen des H-Peroxids den pH-Wert etwas ändert, aber nicht viel, um die Wahrheit des Experiments zu bestreiten. Zusätzlich werden unterschiedliche Anfangskonzentrationen von H-Peroxid zu unterschiedlich verdünnten Konzentrationen (unterschiedlichen Bedingungen ) , daher ist es notwendig, ihn unveränderlich bei 3% zu halten.

i??Die Enzymkonzentration. Das Enzym Katalase wird aus der Vermischung von Rinderleber und H2O gewonnen. 15 g Rinderleber werden verwendet, um die enzymreiche Mischung herzustellen und werden für jeden Test verwendet. Dies geschieht, weil eine Erhöhung der Summe der Enzyme für verschiedene Bedingungen entsprechend die Zahl der aktiven Zentren erhöht, an denen die Substrate haften können 3 , wodurch die Enzymaktivität erhöht wird, bis die Enzymkonzentration die Substratkonzentration übersteigt, wo die Enzymaktivität sich einpendelt.

i??Das Volumen der kombinierten Lösung. Jede abschließende Lösung enthält eine andere Summe von H-Peroxid und destilliertem H2O (je nachdem, welcher Status durchgeführt wird und daher wie viel Prozent H-Peroxid verwendet werden muss). Das kombinierte Volumen jedes Status beträgt jedoch 20,0 ±0,5 ml. Dies geschieht , damit die Schallplatte aus Filterpapier bei jedem Clip die gleiche Distanz zurücklegt ( von der Unterseite zur Oberseite der Lösung ) .

i??Die verwendeten Probeschläuche haben die gleiche Größe (mittlere Probeschläuche). Dies geschieht, um den Abstand aufrechtzuerhalten, den die Schallplattenaufzeichnung des Filterpapiers für jeden Test konsistent sein muss. Eine Vergrößerung des Testschlauchs ändert seine Abmessungen. Noch wichtiger ist, dass der Durchmesser des Proberohrs vergrößert wird, wodurch die Entfernung verringert wird, die die Papierschallplatte zurücklegen muss, um die Lösung oben zu erreichen (da die Volumina der Lösung unveränderlich gehalten werden müssen), was später die erhaltenen Zeiten verkürzen würde.

i??Die Schallplatte aus Filterpapier. Die Abmessungen der Filterpapierscheiben müssen bei jedem Test gleich sein. Dies geschieht, indem das gleiche Filterpapier verwendet wird, um die Schallplatte zu schneiden (um die Dicke unveränderlich zu halten), und jede Scheibe hat einen Durchmesser von 6 mm, was durch die Verwendung eines Loch-Cowboys zum Schneiden der Scheiben gewährleistet wird (damit sie perfekte Kreise machen). jeder Clip).

i??Die Reinheit von H2O. Das gewonnene H2O stammt aus einer verpackten Flasche mit destilliertem H2O und wird für die Fortsetzung dieses Experiments verwendet. Dies geschieht, weil unterschiedliche H2O-Anfänge unterschiedliche Mineralkonzentrationen enthalten können [ 5 ] , was zu Fehlern in den gesammelten Informationen führen kann.

i?°300,0 Milliliter 3 % H-Peroxid-Lösung

i?°220,0 Milliliter destilliertes H2O

i?° 25,0 Milliliter Messzylinder ( ± 0,5 Milliliter) (x2)

i?° Quecksilberthermometer ( ± 1°C )

i?°Medium Probeschläuche ( x5 )

i?°10cm x 10cm Filterpapier

i?° Loch Cowboy ( 6mm Durchmesser )

i?° Gummi-Probeschlauchstopfen (x5)

Sicherheitsvorkehrungen:Natriumhydroxid ist eine ätzende Substanz und kann daher zu Kletterbeschwerden und Augenschmerzen führen [ 6 ] . Tragen Sie während der Durchführung dieses Labors oder bis der Vorgang abgeschlossen ist (Lösung wurde entsorgt und Ausrüstung gewaschen) eine Schutzbrille. Danach spülen Sie Ihre Custodys mit Seife und H2O aus. Wenn Natriumoxidhydrat mit Tegument in Kontakt kommt, sofort mit Seife und H2O waschen.

1.Finden Sie ein ebenes tabellarisches Array mit gleich unendlich (ca. 1m x 1m), um fünf Bedingungen mit jeweils fünf Tests auszuführen und an dieser Stelle für die Fortsetzung des Experiments zu bleiben.

2.Sammeln Sie alle benötigten Materialien (Erwähnen Sie die Liste der Materialien oben) und erstellen Sie ein tabellarisches Array für die Beobachtung. Diese tabellarische Anordnung sollte ausreichend unendlich für die Messung der prozentualen Konzentration von H-Peroxid (%), einen Clip, der für die Papierfilter-Phonographaufzeichnung beobachtet wird, um die Oberfläche der Lösung zu bilden (± 1 Sek.), die Temperatur der Lösung vor der Reaktion enthalten ( ±1°C ), pH der Lösung vor jedem Test ( ± 0,5 pH ) und qualitative Beobachtungen sind für fünf Bedingungen mit jeweils fünf Tests aufzuzeichnen. Geben Sie Ihrem tabellarischen Array eine Rubrik.

3. Nehmen Sie die 15 g Rinderleber und geben Sie sie in den elektrischen Liquidizer. Nehmen Sie einen 25,0-Milliliter-Meßzylinder, Schritt 20,0 ±0,5 ml vondestilliertH2O und gießen Sie in den Liquidizer. Mischen, bis sich die Substanz vollständig vermischt hat (ca. 40 Sekunden). Wenn Leberbällchen zu sehen sind, noch einmal mischen für20 Sekunden, oder bis die Konsistenz glatt ist. Gießen Sie die Mischung in den 50-Milliliter-Becher. Die gleiche Enzymmischung wird für den Fortbestand des Labors verwendet.

4.Nehmen Sie die fünf Probeschläuche für Medium und legen Sie sie vorsichtig auf das Probeschlauchgestell. Sie werden im gesamten Labor verwendet.

5. Nehmen Sie die Flasche mit 3% H-Peroxidlösung und bewahren Sie sie für die Fortsetzung dieses Labors auf. Geben Sie dieser Lösung keine Substanzen hinzu oder ändern Sie sie in irgendeiner Weise. Nehmen Sie den frischen 25,0-Milliliter-Meßzylinder und geben Sie 4,0 ± 0,5 ml H-Peroxid heraus. In einen Probeschlauch gießen.

6. Nehmen Sie den 25,0-Milliliter-Meßzylinder, der in Maßnahme 3 verwendet wurde, und Schritt 16,0 ±0,5 ml desselbendestilliertH2O (verwenden Sie zu Beginn für jeden Test das gleiche H2O). Gießen Sie das H2O in den Testschlauch, der bereits das H-Peroxid enthält. Diese fertige Lösung enthält jetzt 0,6 % H-Peroxid (Erwähnung in Tabelle 1) und sollte 20,0 ± 0,5 ml betragen. Mit dem Quecksilberthermometer die Temperatur der Lösung messen und aufzeichnen ( ±1°C ) . Anschließend den pH-Wert der Lösung mit dem pH-Meter (±0,5 pH) aufzeichnen.

7.Wiederholen Sie die Schritte 5-6 für die verbleibenden vier mittleren Probeschläuche, die auf dem Probeschlauchgestell platziert wurden.

8. Nehmen Sie das 10 cm x 10 cm große Filterpapier und schneiden Sie unter Verwendung des ganzen Cowboys eine Filterpapier-Schallplatte mit einem Durchmesser von 6 mm aus. Nehmen Sie die Schallplatte aus Filterpapier und beschichten Sie sie vollständig mit der enzymreichen Flüssigkeit, die in Maß 3 hergestellt wurde an den Stopper hängen, weil es nass ist.

9.Nehmen Sie einen Probeschlauch aus dem Probeschlauchständer, spritzen Sie ihn mit einem Spritzstäbchen nach vorn, um ein Absinken der H-Peroxidlösung zu vermeiden. Befestigen Sie den Stopfen also fest.

10.Gleichzeitig den Probeschlauch umdrehen und mit der Stoppuhr nach unten gehen, um den Clip zu messen, der benötigt wird, damit die Papierschallplatte die Spitze der H-Peroxidlösung im Probeschlauch bildet (± 1 Sek.). Sobald es an der Oberfläche der Lösung ist, halte die Stoppuhr an. Nehmen Sie den angezeigten Clip auf und setzen Sie die Stoppuhr zurück.

11.Wiederholen Sie die Schritte 8-10 mit den verbleibenden 4 Probeschläuchen, um eine Summe von 5 Tests für diesen Status durchzuführen.

12.Nehmen Sie die 5 Testschläuche für Medium, 5 Stopfen für Testschläuche und zwei 25,0-Milliliter-Meßzylinder und spülen Sie sie gründlich mit Seife und H2O aus. Nach dem Reinigen mit Papiertüchern glatt trocknen, damit die Stoffe für den folgenden Status wiederverwendet werden können.

13.Wiederholen Sie die Schritte 4-12, aber ersetzen Sie den Prozentsatz des H-Peroxids durch einen neuen Status, bis alle fünf Bedingungen erfüllt sind (0,6%, 1,2 %, 1,8 %, 2,4 % und 3,0 %). Erwähnen Sie Verschieben 1 für die richtigen Mengen an 3 % H-Peroxid und destilliertem H2O, die für jeden Status benötigt werden.

14. Wenn Sie fertig sind, entsorgen Sie alle Lösungen, indem Sie sie mit H2O in den Abfluss spülen, und bringen Sie alle Geräte an ihren ursprünglichen Standort zurück.


Reviewmylife

Dies ist ein Experiment, um zu untersuchen, wie die Konzentration des Substrats Wasserstoffperoxid die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms Katalase beeinflusst.

Einführung

Dies ist ein Biologieprojekt auf A-Level-Niveau. Es hat mir vor vielen Jahren geholfen, eine A-Note für Biologie zu bekommen. Das gesamte Projekt ist hier für Ihre Referenz reproduziert.

Enzyme wie Katalase sind Proteinmoleküle, die in lebenden Zellen vorkommen. Sie werden verwendet, um bestimmte Reaktionen in den Zellen zu beschleunigen. Sie sind alle sehr spezifisch, da jedes Enzym nur eine bestimmte Reaktion ausführt.

Katalase ist ein Enzym, das in Lebensmitteln wie Kartoffeln und Leber vorkommt. Es wird verwendet, um Wasserstoffperoxid aus den Zellen zu entfernen. Wasserstoffperoxid ist das giftige Nebenprodukt des Stoffwechsels. Katalase beschleunigt die Zersetzung von Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff, wie in den folgenden Gleichungen gezeigt.

Formel:

Es ist in der Lage, die Zersetzung von Wasserstoffperoxid zu beschleunigen, da die Form seines aktiven Zentrums der Form des Wasserstoffperoxidmoleküls entspricht. Diese Art von Reaktion, bei der ein Molekül in kleinere Teile zerlegt wird, wird als anabole Reaktion bezeichnet.

  1. Gasspritze
  2. Metallständer
  3. Hefekatalase
  4. Wasserstoffperoxid
  5. Reagenzgläser
  6. Becher
  7. Reagenzglasgestell
  8. Stoppuhr
  9. Pipette
  10. Pipettenfüller
  11. Leitungswasser

Um zu testen, wie sich die Konzentration von Wasserstoffperoxid auf die Reaktionsgeschwindigkeit auswirkt, stellen Sie zuerst die untenstehende Apparatur auf.

[Gerät Bild nicht reproduziert]

1. 2 cm3 Hefe in ein Reagenzglas geben. 4 cm3 Wasserstoffperoxidlösung mit einer Konzentration von 20 % in das andere Reagenzglas geben. Verwenden Sie eine Pipette, um die Volumina abzumessen. Es ist sehr wichtig, die Mengen an Wasserstoffperoxid, Hefe und Wasser genau zu messen, um einen fairen Test zu gewährleisten.

2. Gießen Sie die Wasserstoffperoxidlösung in das Reagenzglas mit der Hefe und stecken Sie sofort den Gasspritzenstopfen auf das Ende des Reagenzglases, gleichzeitig starten Sie die Stoppuhr.

3. Es sollten Blasen in der Röhre aufsteigen und die Gasspritze wird sich nach außen bewegen. Sobald die Gasspritze die 30 cm3 Marke passiert, stoppen Sie die Stoppuhr und notieren Sie die verstrichene Zeit auf die nächste 1/10-Sekunde.

4. Wiederholen Sie den Versuch mit Wasserstoffperoxidkonzentrationen von 16 %, 12 %, 10 %, 8 %, 4 % und 0 %. Die 0%-ige Konzentration der Wasserstoffperoxidlösung wird als Kontrolllösung durchgeführt, um zu zeigen, dass bei einer Konzentration von 0% keine Reaktion auftritt. Die unterschiedlichen Konzentrationen von Wasserstoffperoxid werden durch Zugabe von Leitungswasser zu 20% Wasserstoffperoxid in den richtigen Mengen hergestellt. Die folgende Tabelle zeigt, welche Mengen an Wasserstoffperoxid und Wasser benötigt werden, um die Lösungen herzustellen.

Konzentration von Wasserstoffperoxid

Volumen von Wasserstoffperoxid (cm3)

20% 4 0 16% 3.2 0.8 12% 2.4 1.6 10% 2 2 8% 1.6 2.4 4% 0.8 3.2 0% 0 4

5. Wiederholen Sie alle Tests mindestens dreimal, um einen Durchschnitt zu erhalten. Die mehrmalige Wiederholung der Experimente trägt zu besseren und genaueren Ergebnissen bei, da eventuelle Ungenauigkeiten in einem Experiment durch die anderen Experimente ausgeglichen werden sollten. Notieren Sie alle Ergebnisse in einer Tabelle wie der folgenden.

Wasserstoffperoxid-Konzentration 0% 4% 8% 10% 12% 16% 20%
Zeitaufwand (Test 1)
Zeitaufwand (Test 2)
Zeitaufwand (Test 3)
Durchschnitt der Tests
Rate

Die Rate kann dann berechnet werden durch

Dies gibt die Rate in cm3 Sauerstoff, die pro Sekunde produziert wird, an, weil ich die Zeit bestimme, wie lange es dauert, 30 cm3 Sauerstoff zu produzieren. Aus diesen Ergebnissen kann ein Diagramm mit der Konzentration auf der x-Achse und der Zeit auf der y-Achse erstellt werden.

Ich verwende Hefekatalase im Gegensatz zu Katalase aus Äpfeln, Kartoffeln oder Leber, weil es einfacher ist, die gewünschte Menge an Hefekatalase durch einfaches Abmessen zu erhalten. Um Katalase aus einer Substanz wie Kartoffel zu gewinnen, müsste sie zerkleinert werden, und bei dieser Methode wäre man sich der Konzentration der Katalase nie sicher. Wenn die Katalase aufgebraucht wäre, müsste eine andere Kartoffel zerkleinert werden, und dies könnte Katalase mit einer völlig anderen Konzentration produzieren, was zu Ungenauigkeiten im Experiment führen würde, was diesen Test zu einem unfairen Test macht.

Um sicherzustellen, dass dies ein fairer Test ist, müssen alle Variablen außer der Konzentration von Wasserstoffperoxid für alle Experimente gleich gehalten werden. Zu den Variablen, die nicht geändert werden dürfen, gehören:

Temperatur, Hefekonzentration, Hefeart, Hefecharge, Hefemenge, Wasserstoffperoxidmenge, Luftdruck und Luftfeuchtigkeit.

Bei der Messung der Volumina von Wasserstoffperoxid, Hefe und Wasser sollte die Messung in einem Winkel von 90 Grad auf die Skala erfolgen, um Parallaxenfehler zu vermeiden.

Ich sage voraus, dass mit steigender Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit direkt proportional ansteigt, bis die Lösung mit dem Substrat Wasserstoffperoxid gesättigt ist. Wenn dieser Sättigungspunkt erreicht ist, macht die Zugabe von zusätzlichem Substrat keinen Unterschied.

Die Geschwindigkeit nimmt stetig zu, wenn mehr Substrat hinzugefügt wird, da mehr aktive Zentren des Enzyms verwendet werden, was zu mehr Reaktionen führt, so dass die erforderliche Sauerstoffmenge schneller hergestellt wird. Sobald die Menge der hinzugefügten Substratmoleküle die Anzahl der verfügbaren aktiven Zentren überschreitet, wird die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr ansteigen. Dies liegt daran, dass die maximale Anzahl von Reaktionen gleichzeitig durchgeführt wird, sodass zusätzliche Substratmoleküle warten müssen, bis einige der aktiven Zentren verfügbar sind.

Ich habe das obige Experiment durchgeführt und diese Ergebnisse wurden erhalten.

Wasserstoffperoxid-Konzentration 0% 4% 8% 10% 12% 16% 20%
Zeitaufwand (Test 1) 47.3 18.4 17.3 14.5 10.6 9.7
Zeitaufwand (Test 2) 43.3 19 16.7 14.9 11.2 10
Zeitaufwand (Test 3) 52.2 17.2 18.5 11.2 8.6 7.8
Durchschnitt der Tests 47.6 18.2 17.5 13.5 10.1 9.2
Rate =30/Durchschnitt (cm3/Sekunde) 0 0.63 1.65 1.71 2.22 2.97 3.26

Alle Zeiten sind in Sekunden angegeben. Die durchschnittlichen Ergebnisse werden alle mit einer Dezimalstelle nach dem Komma aufgeschrieben, denn obwohl die Stoppuhr Ergebnisse mit zwei Dezimalstellen anzeigt, ist es unmöglich, genaue Zeiten auf zwei Dezimalstellen zu erhalten, da unsere Reaktionszeiten nicht schnell genug sind, um die Stoppuhr genau zu stoppen. Ich habe dann die Reaktionsgeschwindigkeiten mit der Gleichung berechnet

Aus diesen Raten konnte ich die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Konzentration von Wasserstoffperoxid grafisch darstellen.

Wenn die Konzentration von Wasserstoffperoxid erhöht wird, nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit direkt proportional zu, bis die Konzentration von Wasserstoffperoxid etwa 16% erreicht. Wenn Sie die Konzentration von Wasserstoffperoxid verdoppeln, verdoppelt sich auch die Reaktionsgeschwindigkeit. Wenn die Konzentration von 8-16% verdoppelt wird, steigt die Rate von 1,65-2,97 Cm³ Sauerstoff pro Sekunde, was einer 1,8-fachen Zunahme entspricht. Ich würde erwarten, dass sich die Geschwindigkeit verdoppelt, wenn die Wasserstoffperoxidkonzentration zweimal erhöht wird, da es doppelt so viele Substratmoleküle gibt, die sich an die aktiven Zentren des Enzyms anschließen können. Der Grund dafür, dass die Zahl weniger als doppelt so hoch ist, könnte darauf zurückzuführen sein, dass die aktiven Zentren des Enzyms bei 16% bereits fast mit Wasserstoffperoxid gesättigt sind. Es kann auch ein experimenteller Fehler vorliegen, der die Ungenauigkeiten verursacht.

Nach 16% verlangsamt sich der Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit. Dies wird durch die nach unten gerichtete Steigung des Diagramms angezeigt. An diesem Punkt sind praktisch alle aktiven Zentren besetzt, so dass die aktiven Zentren mit Wasserstoffperoxid gesättigt sind. Eine Erhöhung der Wasserstoffperoxidkonzentration nach Erreichen des Sättigungspunktes führt nicht mehr zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit. Alle aktiven Zentren werden verwendet, sodass zusätzliche Wasserstoffperoxidmoleküle warten müssen, bis ein aktives Zentrum verfügbar wird.

Die theoretische maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird erreicht, wenn alle Zentren verwendet werden, aber in Wirklichkeit wird dieses theoretische Maximum aufgrund der Tatsache, dass nicht alle aktiven Zentren die ganze Zeit verwendet werden, nie erreicht. Die Substratmoleküle brauchen Zeit, um sich an das Enzym zu binden und es zu verlassen, so dass die maximal erreichte Geschwindigkeit immer etwas unter dem theoretischen Maximum liegt. Die Zeit, die benötigt wird, um in das aktive Zentrum einzupassen und es zu verlassen, ist der limitierende Faktor für die Reaktionsgeschwindigkeit.

Das folgende Diagramm zeigt, was passiert.

Um dieses Experiment genauer zu machen, habe ich es dreimal wiederholt und dann den Durchschnitt aller Ergebnisse verwendet, um ein Diagramm mit einer Linie der besten Anpassung zu zeichnen. Ich habe versucht, alle Variablen mit Ausnahme der Konzentration von Wasserstoffperoxid für alle Experimente gleich zu halten. In der Realität ist es jedoch unmöglich, alle Variablen genau gleich zu halten. Zum Beispiel:

a) Zwischen dem Einfüllen des Wasserstoffperoxids in die Hefe, dem Aufsetzen des Spunds und dem Starten der Stoppuhr gibt es eine kurze Verzögerung. Dies wirkt sich leicht auf alle Ergebnisse aus, aber da ich alle drei Schritte für alle Experimente auf die gleiche Weise durchgeführt habe, sollte dies keinen Einfluss auf das Gesamtergebnis haben.

b) Es ist auch unmöglich, die Mengen an Wasserstoffperoxid, Hefe und Wasser jedes Mal genau abzumessen. Da die Skala auf den Pipetten das Volumen auf mm3 genau anzeigt, sollte das Volumen der von mir verwendeten Lösungen auf mm3 genau sein. Das Gasvolumen im Reagenzglas wird zu Beginn leicht durch die Menge beeinflusst, die der Stöpsel jedes Mal nach unten gedrückt wird. Wenn der Stöpsel weiter nach unten gedrückt wird, wird das Volumen im Röhrchen geringer, sodass die 30 cm3 Gas schneller erreicht werden .

c) Aufgrund der relativ langsamen Reaktionsgeschwindigkeit ist es nur möglich, die Reaktionszeit auf 0,1 Sekunden genau zu messen, obwohl die Stoppuhr die Messungen auf 0,01 Sekunden genau anzeigt.

Die im Diagramm aufgetragenen Ergebnisse ergeben zunächst eine Gerade der besten Anpassung, die dann in eine Kurve mit stetig abnehmender Steigung übergeht. Die einzigen Anomalien sind die Ergebnisse bei 8% und 10%. Das Ergebnis mit 8 % liegt leicht über der Best-Fit-Linie und das Ergebnis von 10 % liegt etwas darunter. Dies ist wahrscheinlich auf einen experimentellen Fehler zurückzuführen, der einen der oben genannten Faktoren beinhaltet.

Dieses Experiment könnte in vielerlei Hinsicht verbessert werden. Es könnte mehrmals wiederholt werden, um Anomalien zu beseitigen. Ein besseres Gesamtergebnis würde durch mehrmaliges Wiederholen des Experiments erzielt, da eventuelle Fehler in einem Experiment durch die anderen Experimente ausgeglichen werden sollten.

Die Verwendung von mehr Konzentrationen von Wasserstoffperoxid hätte eine besser aussehende Grafik erzeugt und ich hätte gerne Konzentrationen von mehr als 20% verwendet, um die Grafik zu erweitern, damit die maximal mögliche Reaktionsgeschwindigkeit erreicht werden könnte.

Das Problem der Verzögerung zwischen dem Einfüllen des Wasserstoffperoxids, dem Verstopfen des Reagenzglases und dem Starten der Stoppuhr hätte dadurch begrenzt werden können, dass eine andere Person die Stoppuhr startete, wenn das Wasserstoffperoxid in das Röhrchen gegossen wurde.

Haftungsausschluss

Dies ist ein echtes Abiturprojekt und als solches nur für Bildungs- oder Forschungszwecke gedacht. Auszüge dieses Projekts dürfen nicht in Projekte aufgenommen werden, die Sie zur Benotung einreichen. Dies kann dazu führen, dass Sie von allen Fächern, die Sie belegen, disqualifiziert werden. Du wurdest gewarnt. Wenn Sie mehr Hilfe bei Ihren Biologiepraktika benötigen, dann werfen Sie einen Blick auf 'Advanced Level Practical Work for Biology' von Sally Morgan. Wenn Sie detailliertere Informationen zur Biologie wünschen, empfehle ich Ihnen das Buch 'Advanced Biology' von M. Kent.

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Dieser Eintrag wurde am Donnerstag, den 5. Juni 2008 um 20:12 Uhr veröffentlicht und ist unter Leben abgelegt. Sie können alle Antworten auf diesen Eintrag über den RSS 2.0-Feed verfolgen. Sie können eine Antwort oder einen Trackback von Ihrer eigenen Website hinterlassen.

13 Antworten auf “Der Effekt der Substratkonzentration auf die Aktivität des Enzyms Katalase”

Wäre es möglich, den gleichen/ähnlichen Titel für meine Studienarbeit zu haben? das ist sehr hilfreich. Wäre toll, dies zu verwenden, ist eine Richtlinie. Natürlich nicht zu kopieren.

Hallo H.H, ja, Sie können diesen Titel verwenden. Es ist nicht mein Titel, sondern ein Titel, der vom Prüfungsausschuss in dem Jahr festgelegt wurde, in dem ich mein Abitur gemacht habe. Viel Erfolg bei deiner Kursarbeit.

Darf ich diese Sekundärdaten für meine kontrollierte Bewertung verwenden?

Hallo Zoë, ja, Sie können die Daten verwenden, solange Sie auf diese Webseite verweisen. Viel Glück!

Hi! Ich habe mich gefragt, wie ich auf diese Seite im APA-Format verweisen kann. Da ich keinen Autorennamen habe, kann ich diese Seite kaum richtig referenzieren…. Vielen Dank!

Die Reaktion, die große Moleküle in kleinere Moleküle zerlegt, ist Katabolismus und keine anabole Reaktion.

und sollte der Titel der x-Achse Ihres Diagramms nicht ‘Konzentration von Wasserstoffperoxid’ anstelle von ‘Konzentration von Hefe’ sein?

Nein. Die x-Achse ist in Ordnung. Denn er fügt der Hefe Wasser hinzu, nicht dem Peroxid, um die Konzentration zu verändern. Die unabhängige Variable ist also die Hefe und die unabhängige Variable sollte die x-Achse sein!

Seine katabole Reaktion ist nicht anabol.

KATABOLISCH=SCHNITT
wie mein biolehrer sagt

Mit zunehmender Konzentration nimmt die Sauerstoffmenge ab? Warum haben Sie geschrieben, dass es direkt proportional ist?

Hallo, ich habe mich nur gefragt, wie ich diese Seite zitieren soll alles was ich habe ist der Seitenname es gibt kaum etwas zu zitieren kannst du mir helfen

Hallo Skye, du könntest einfach die Seiten-URL und den Seitentitel zitieren. Vielen Dank.

Scheint ein nützlicher Artikel zu sein, aber in einigen Punkten sind Sie nicht richtig.
zum Beispiel hast du gesagt

“Diese Art von Reaktion, bei der ein Molekül in kleinere Teile zerlegt wird, wird als anabole Reaktion bezeichnet”.

Was ich weiß ist, dass diese Art von Reaktion Katabolismus und nicht Anabolismus sein sollte, wie Sie sagten.
Anabolismus und Katabolismus sind zwei Arten von Stoffwechsel, bei denen der Anabolismus eine Reaktion ist und der Katabolismus eine Reaktion ist, die bricht


Schau das Video: Biologie - Substrat- und Wirkungsspezifität (Juli 2022).


Bemerkungen:

  1. Elija

    Es ist eine bemerkenswerte, ziemlich nützliche Phrase

  2. Abelard

    Ich glaube, dass Sie falsch liegen. Ich bin sicher. Ich kann es beweisen. Schicke mir eine PN per PN, wir reden.

  3. Jawad

    Interessanter Artikel

  4. Leverton

    Sie machen einen Fehler. Ich kann es beweisen. Maile mir per PN.



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