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8: Peptidbindungen, Polypeptide und Proteine ​​- Biologie

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8: Peptidbindungen, Polypeptide & Proteine

Gute Frage! Wie Sie bereits wissen, wird DNA immer in 5'$ ightarrow$3'-Richtung gezeigt, da sie immer in dieser Richtung synthetisiert wird (Aminosäuren sind durch CO-NH-Peptidbindung verbunden). Ein Polypeptid sieht also so aus (Quelle):

Wenn Sie das Polypeptid nur in umgekehrter Richtung betrachten, können Sie es in der Richtung vom C-Terminus zum N-Terminus betrachten. Aber wir tun dies nicht, weil dies nicht die konventionelle Richtung der Biosynthese des Polypeptids ist.

Den Wurzeln auf der Spur: Um zu wissen, warum es keine "umgekehrte" Peptidbindung (NH-CO) gibt, müssen wir zunächst wissen, wie Peptidbindungen in Polypeptiden gebildet werden. Polypeptide werden in Ribosomen gebildet, und der Prozess der Bildung der Peptidbindung findet im Peptidyltransferase-Komplex des Ribosoms statt. Da das Ribosom ein Ribozym ist, wird diese Reaktion auch durch die katalytischen Zentren der RNA (d. h. 2'-OH) anstelle von Proteinen katalysiert. Siehe das Bild unten für den Mechanismus (von Marina V. Rodina):

Wie aus dem Diagramm ersichtlich, Stickstoff (in -NH2) von der Akzeptor-tRNA (A-Stelle) greift die Esterbindung an der Peptidyl-tRNA (P-Stelle) an. Carboxylischer Kohlenstoff kann den Stickstoff nicht angreifen (für "umgekehrte" Bindungsbildung), da er bereits in Esterbindung vorliegt. Man könnte dann fragen: "Wenn der Stickstoff an der P-Stelle mit der tRNA verbunden wäre, könnte der Carbonsäure-Kohlenstoff die Aminosäure an der A-Stelle angegriffen haben. Warum wird die Aminosäure nicht durch den Amin-Stickstoff mit der tRNA verbunden?" Um zu wissen, warum das so ist, gehen wir einen Schritt weiter und sehen, wie tRNAs geladen sind, dh wie die Aminoacyl-tRNA-Synthetase funktioniert. Die Aminoacyl-tRNA-Synthetase lädt tRNA in einer zweistufigen Reaktion. Zur Darstellung des Mechanismus nehme ich das Beispiel der Histidyl-tRNA-Synthetase (Diagramme von Proteopedia):

Aminosäure + ATP &rarr Aminoacyl-AMP + PPich

Aminoacyl-AMP + tRNA &rarr Aminoacyl-tRNA + AMP

Wie jetzt deutlich zu erkennen ist, wird im ersten Schritt entschieden, ob sich Aminstickstoff oder Carbonsäure an Phosphat von ATP anlagern. Siehe das Bild noch einmal:


ÜBERSETZUNG (PROTEINSYNTHESE)

Die Biosynthese eines Proteins oder Polypeptids in einer lebenden Zelle wird als Translation bezeichnet. Die in der DNA gespeicherte genetische Information wird an die RNA weitergegeben (Transkription) und in der Sprache der Proteine ​​ausgedrückt (Übersetzung). Die Translation erfolgt durch ähnliche Mechanismen von Prokaryoten und Eukaryoten und wird in fünf Stufen beschrieben.

  1. Aktivierung von Aminosäuren (Aminoacyl-tRNA-Synthetasen).
  2. Initiation (Bindung eines Ribosoms an mRNA).
  3. Dehnung (Wiederholte Zugabe von Aminosäuren).
  4. Termination und Freisetzung (Freisetzung einer neuen Polypeptidkette).
  5. Faltung und posttranslationale Prozessierung (Polypeptid muss sich in eine dreidimensionale Konformation falten und kann eine enzymatische Prozessierung durchlaufen).

Die Translation erfordert den Einsatz von Energie durch das Cl, das durch die Hydrolyse von GTP und ATP bereitgestellt wird. Guanosin-Triphosphat (GTP) wird für die Ribosomenbewegung und die Bindung von akzessorischen Faktoren verwendet. Adenosintriphosphat (ATP) wird verwendet, um tRNAs zu verändern und die Sekundärstruktur von mRNA zu entfernen. Die Proteinsynthese erfordert viele Komponenten wie Aminosäuren, Ribosomen, mRNA, tRNA, Proteinfaktoren und Energiequellen (ATP und GTP).

Aktivierung von Aminosäuren:

Cytoplasma enthält 20 verschiedene Aminosäuren und sie werden durch ein spezifisches aktivierendes Enzym namens Aminoacylsynthetase und ATP aktiviert, bevor es mit seiner spezifischen tRNA angelagert wird. Die richtige Aminosäure wird durch eine Enzymart namens Aminoacyl-tRNA-Synthetase (Aminoacylierung/Ladung) an die tRNA gebunden. Der Vorgang der Übertragung von aktivierten Aminosäuren auf tRNA wird als Laden von tRNA bezeichnet. Die tRNAs sind spezifisch für ihr spezifisches Aminoaminoacyl-tRNA-Synthase-Enzym. Das Enzym katalysiert dann eine Reaktion, bei der das ATP zwei Phosphate verliert und als AMP an die Aminosäure gekoppelt wird, um Aminoacyl-AMP zu bilden (Abb. 8.13). Das tRNA-Molekül bindet an das Enzym, das die Aminosäure vom Aminoacyl-–AMP auf die tRNA überträgt, um Aminoacyl-tRNA zu bilden. Das produzierte Aminoacyl-tRNA-Molekül wird dann aus dem Enzym befreit.

Der erste Schritt der Translation beinhaltet die Bindung der kleinen ribosomalen Untereinheit an die mRNA und die Verwendung eines spezifischen tRNA-Initiierungsmoleküls. In Prokaryoten wird das tRNA-Molekül mit der modifizierten Aminosäure (N-Formylmethionin) acyliert. Beide tRNA fMet erkennen das Codon AUG, aber nur tRNA fMet wird zur Initiation verwendet. Das tRNA-fMet-Molekül wird zunächst mit Methionin acyliert und ein Enzym fügt der Aminogruppe des Methionins eine Formylgruppe hinzu. In Eukaryoten ist das initiierende tRNA-Molekül mit Methionin beladen, es findet jedoch keine Formylierung statt.

Die Initiierung der Polypeptidsynthese in Prokaryoten erfordert die ribosomale 30S- und S0S-Untereinheit, mRNA, tRNA fMet, Initiationsfaktoren (IF-1, IF-2 und IF-3), GTP und Magnesiumionen. Eukaryontische Zellen haben mindestens neun Initiationsfaktoren (eⅠF2, eⅠF23, eⅠF 3, eⅠF4A, eⅠF4B, eⅠF4E ,eⅠF4G, eⅠF5, eⅠF6). Die Initiationsfaktoren binden in Gegenwart von GTP an die ribosomale 30S-Untereinheit, um einen 30S-ⅠF-Komplex zu bilden. Der 30S-ⅠF-Komplex bindet an die Region der mRNA mit dem AUG-Initiationscodon. Jede mRNA in ihrer nichttranslationalen Region besteht aus einer Ribosomenbindungsstelle für jedes Polypeptid in Form einer polycistronischen Botschaft. Diese Ribosomenbindungsstelle (5’-AGGAGGA-3′) ist als Shine-Dalgarno-Sequenz bekannt, die für die Bindung von mRNA an den 30S-ⅠF-Komplex wichtig ist.

Das Ribosom hat drei wichtige Bindungsstellen wie die Aminoacyl-tRNA-Bindungsstelle (A), die Peptidbindungsstelle (P) und die Austrittsstelle (E). Die A-Stelle empfängt die gesamte ankommende geladene tRNA, während die P-Stelle die vorherige tRNA mit den neuen Polypeptiden besitzt. Die tRNA fMet bindet direkt an die ‘P’-Stelle. Die E-Stelle ist die Stelle, von der die ‘ungeladenen’ tRNAs während der Elongation verlassen. Faktor IF-1 bindet an der A-Stelle und verhindert die tRNA-Bindung an dieser Stelle während der Initiation.

Das mit GTP kombinierte IF-2 ermöglicht die Bindung der Initiator-tRNA (tRNA fMet ) an die ribosomale 30S-Untereinheit (Abb. 8.14). Eine 30S-Ribosomeneinheit wird mit 505-Einheiten gebunden, um einen 70S-Initiationskomplex zu erzeugen. In ähnlicher Weise ist in Eukaryoten der 405-Initiationskomplex an die 605-ribosomale Untereinheit gebunden und bildet den vollständigen 805-Initiationskomplex. Die GTP-Bindung an IF2 wird zu GDP und Pi hydrolysiert, die aus dem Komplex freigesetzt werden. Alle drei Initiationsfaktoren gehen auch vom Ribosom weg. Der Initiationskomplex ist nun bereit für die Elongation.

Die Elongation erfordert den Initiationskomplex, Aminoacyl-tRNAs, GTP und Elongationsfaktoren. Die Anlagerung von Aminosäuren an die wachsende Polypeptidkette per Codon auf der mRNA wird als Kettenverlängerung bezeichnet. Die Kettenverlängerung erfolgt in drei Phasen.

  1. Bindung von Aminoacyl-RNA.
  2. Bildung von Peptidbindungen.
  3. Translokation.
  4. Bindung von Aminoacyl-tRNA: Das Ribosom (70S) besitzt die tRNA in der P-Stelle, während die A-Stelle frei ist, die nächste Aminoacyl-tRNA entsprechend den Codons auf der MRNA aufzunehmen. Aminoacyl-tRNA bindet an den Protein-Elongationsfaktor EF-Tu und ein GTP-Molekül. GTP-Hydrolyse setzt EF-Tu-BIP frei und EF-Tu wird recycelt. Der zweite Elongationsfaktor (EF-Ts) bindet an EF-Tu und verdrängt das BIP (Abb. 8.15). GTP bindet an den EF-Tu-EF-Ts-Komplex, um den EF-Tu-GTP-Komplex durch Freisetzung von EF-Ts zu produzieren. Aminoacyl-TRNA bindet an EF-Tu-GTP und dieser Komplex kann an die A-Stelle im Ribosom binden.
  5. Bildung von Peptidbindungen: Zwischen den beiden Aminosäuren, die an ihre TRNAS an die A- und P-Stellen des Ribosoms gebunden sind, wird eine Peptidbindung gebildet. Zuerst wird die Bindung zwischen der Aminosäure und der tRNA in der P-Stelle aufgebrochen und es bilden sich freies fMet und seine TRNA. Die Peptidbindung wird zwischen dem freien fMet und dem an die tRNA an der A-Stelle gebundenen Ser gebildet (Abb. 8.15). Das Enzym Peptidyltransferase katalysiert die Bildung von Peptidbindungen.
  6. Translokation: Das Ribosom bewegt sich nach der Bildung der Peptidbindung zum nächsten Codon der mRNA (in Richtung 3′-Ende). Dieser Vorgang wird Translokation genannt. Die Translokation erfordert die Aktivität eines anderen Protein-Elongationsfaktors, EF-G (in Eukaryoten, eEF-2). Ein EF-G-GTP-Komplex bindet an das Ribosom und GTP wird hydrolysiert, um Energie zum Bewegen der mRNA zu liefern. Die Translokation des Ribosoms erfolgt zusammen mit der Verdrängung der ungeladenen 1RNA weg von der ‘P’-Stelle.

Kündigung und Freigabe:

Die Polypeptidkette wird kontinuierlich verlängert, bis ein Terminationscodon auf der mRNA das Ribosom erreicht. Die Beendigung der Translation wird durch eines von drei Stoppcadons wie UAA, UAG und UGA signalisiert. Das Ribosom erkennt ein Stoppcodon mit Hilfe von Proteinen, die als Terminationsfaktoren oder Release Factors (RF) bezeichnet werden. In Prokaryonten gibt es drei Freisetzungsfaktoren (RF-1, RF-2, RF-3). RF-1 erkennt UAA und UAG und RF-2 erkennt UAA und UGA. Der RF-3 aktiviert RF-1 und RF-2, daher wird er ‘stimulatorischer(n) Faktor’ genannt. In Eukaryoten gibt es nur ein RF-Protein (eRF-1), das mit den Codons UAA, UAG und UGA aktiv ist.

Die durch die Freisetzungsfaktoren ausgelösten spezifischen Terminationsereignisse sind die Freisetzung des Polypeptids aus der tRNA in der P-Stelle des Ribosoms, die Freisetzung der tRNA aus dem Ribosom und die Dissoziation der beiden ribosomalen Untereinheiten und des RF von der mRNA.

Falz- und Nachübersetzungsverarbeitung:

Nach der Freisetzung treten einige der Prozessierungsereignisse in der Polypeptidkette auf. Diese Modifikationen umfassen Proteinfaltung, Trimmen durch proteolytischen Abbau, Intein-Spleißen und kovalente Veränderungen, die zusammenfassend als posttranslationale Modifikationen bekannt sind. Man findet viele verschiedene chemische Modifikationen der Seitenketten von Aminosäuren oder der Amino- und Carboxyltermini von Proteinen. Modifikationen können die Zugabe kleiner Gruppen beinhalten, wie Methylierung, Phosphorylierung, Acetylierung und Hydroxylierung. Einige Modifikationen können durch die Zugabe größerer Molekülstrukturen wie Lipid und Oligosaccharide auftreten.


8: Proteinsynthese am Ribosom

  • Von Tim Soderberg
  • Emeritierter außerordentlicher Professor für Chemie an der University of Minnesota Morris

Erinnern Sie sich an Abschnitt 1.3D, dass die „Peptidbindungen“, die Aminosäuren verbinden, um Polypeptide und Proteine ​​zu bilden, tatsächlich funktionelle Amidgruppen sind. Die Abbildung unten zeigt die ersten vier Aminosäurereste in einem Protein, beginnend am Aminoterminus.

Werfen wir einen Blick auf die Chemie hinter der Bildung einer neuen Peptidbindung zwischen den ersten beiden Aminosäuren - die wir (aa-1) und (aa-2) nennen - in einem wachsenden Proteinmolekül. Dieser Prozess findet am Ribosom statt, das im Wesentlichen eine große biochemische „Fabrik“ in der Zelle ist, die aus vielen Enzymen und (RNA)-Molekülen besteht und dem Zusammenbau von Proteinen gewidmet ist. In einem Biochemie- oder Zellbiologie-Kurs erfahren Sie mehr über den komplexen, aber faszinierenden Prozess der ribosomalen Proteinsynthese. Vorerst konzentrieren wir uns auf die stattfindende enzymkatalysierte organische Umwandlung: die Bildung eines Amids aus einem Carboxylat und einem Amin.

Wir haben amidbildende Reaktionen gesehen, bevor wir an die Glutamin- und Asparagin-Synthetase-Reaktionen zurückdenken (Abschnitt 11.5). Die gleichen Ideen, die wir für diese Reaktionen gelernt haben, gelten für die Bildung von Peptidbindungen: Die Carboxylatgruppe einer Substrataminosäure muss zuerst aktiviert werden, und die Energie für diese Aktivierung kommt von ATP.

Die Carboxylatgruppe von aa-1 wird zunächst durch eine nukleophile Substitutionsreaktion am (alpha)-Phosphat von ATP in ein Acyl-AMP-Zwischenprodukt umgewandelt.

Im nächsten Schritt wird die Aminosäure auf ein spezielles (RNA)-Polymer namens Transfer (RNA), kurz (tRNA) übertragen. Wir brauchen uns hier nicht mit der Struktur von (tRNA)-Molekülen zu befassen – alles was wir jetzt wissen müssen ist, dass das Nukleophil bei dieser Reaktion eine Hydroxylgruppe am terminalen Adenosin eines (tRNA)-Moleküls ist. Da dieses (tRNA)-Molekül spezifisch für (aa-1) ist, nennen wir es (tRNA-1)

Das ankommende Nukleophil ist ein Alkohol, daher sehen wir eine Veresterung: eine Acyl-Substitutionsreaktion zwischen dem aktivierten Carboxylat von (aa-1) und einem Alkohol auf (tRNA-1), um einen Ester zu bilden.

Diese Reaktion, die mit der Aktivierung der Aminosäure beginnt, wird durch eine Klasse von Enzymen katalysiert, die Aminoacyl-(tRNA)-Synthetasen genannt werden (es gibt viele solcher Enzyme in der Zelle, von denen jedes seine eigene Aminosäure erkennt - (tRNA). Paar).

Die erste Aminosäure ist nun über eine Estergruppe an (tRNA-1) gebunden. Die eigentliche Peptidbindungsbildungsreaktion findet statt, wenn eine zweite Aminosäure (aa-2), die ebenfalls mit ihrem eigenen (tRNA-2)-Molekül verbunden ist, neben der ersten Aminosäure am Ribosom positioniert wird. In einer anderen Acyl-Substitutionsreaktion, katalysiert durch eine enzymatische Komponente des Ribosoms namens Peptidyltransferase (EC 2.3.2.12), verdrängt die Aminogruppe an (aa-2) (tRNA1): ein Ester wurde also in . umgewandelt ein Amid (thermodynamisch bergab, daher ist kein ATP erforderlich).

Dieser Prozess setzt sich am Ribosom fort, indem eine Aminosäure nach der anderen an die wachsende Proteinkette angehängt wird:

Wenn ein genetisch kodiertes Signal anzeigt, dass die Kette vollständig ist, tritt eine Esterhydrolysereaktion – im Gegensatz zu einer weiteren Amidbildung – an der letzten Aminosäure auf, die wir (aa-n) nennen. Diese Reaktion wird durch Proteine ​​katalysiert, die als Freisetzungsfaktoren (RFs) bezeichnet werden.

Dieses Hydrolyseereignis befreit das reife Protein vom Ribosom und führt zur Bildung einer freien Carboxylatgruppe am Ende des Proteins (dies wird als Carboxyterminus oder (C)-Terminus des Proteins bezeichnet, während die anderes Ende &ndash das &lsquostartende&rsquo-Ende &ndash wird (N)-Terminus genannt).


Proteine

Sie können Proteine ​​​​mit Muskelgewebe assoziieren, aber tatsächlich sind Proteine ​​kritische Bestandteile aller Gewebe und Organe. EIN Protein ist ein organisches Molekül, das aus Aminosäuren besteht, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Zu den Proteinen gehören das Keratin in der Epidermis der Haut, das das darunter liegende Gewebe schützt, das Kollagen in der Dermis der Haut, in den Knochen und in den Hirnhäuten, die das Gehirn und das Rückenmark bedecken. Proteine ​​sind auch Bestandteile vieler funktioneller Chemikalien des Körpers, darunter Verdauungsenzyme im Verdauungstrakt, Antikörper, Neurotransmitter, die Neuronen verwenden, um mit anderen Zellen zu kommunizieren, und peptidbasierte Hormone, die bestimmte Körperfunktionen regulieren (z ). Während Kohlenhydrate und Lipide aus Kohlenwasserstoffen und Sauerstoff bestehen, enthalten alle Proteine ​​neben Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff (N) und viele enthalten Schwefel (S).

Mikrostruktur von Proteinen

Abbildung 7. Struktur einer Aminosäure

Proteine ​​sind Polymere aus stickstoffhaltigen Monomeren, den sogenannten Aminosäuren. Ein Aminosäure ist ein Molekül, das aus einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe zusammen mit einer variablen Seitenkette besteht. Nur 20 verschiedene Aminosäuren tragen zu fast allen Tausenden verschiedener Proteine ​​bei, die für die menschliche Struktur und Funktion wichtig sind. Körperproteine ​​enthalten eine einzigartige Kombination von einigen Dutzend bis einigen Hundert dieser 20 Aminosäuremonomere. Alle 20 dieser Aminosäuren haben eine ähnliche Struktur (Abbildung 7). Alle bestehen aus einem zentralen Kohlenstoffatom, an das folgendes gebunden ist:

  • ein Wasserstoffatom
  • eine alkalische (basische) Aminogruppe NH2 (siehe Tabelle 1)
  • eine saure Carboxylgruppe COOH (siehe Tabelle 1)
  • eine variable Gruppe

Beachten Sie, dass alle Aminosäuren sowohl eine Säure (die Carboxylgruppe) als auch eine Base (die Aminogruppe) enthalten (Amin = „stickstoffhaltig“). Aus diesem Grund sind sie ausgezeichnete Puffer, die dem Körper helfen, den Säure-Basen-Haushalt zu regulieren. Was die 20 Aminosäuren voneinander unterscheidet, ist ihre variable Gruppe, die als Seitenkette oder R-Gruppe bezeichnet wird. Diese Gruppe kann in der Größe variieren und kann polar oder unpolar sein, was jeder Aminosäure ihre einzigartigen Eigenschaften verleiht. Zum Beispiel enthalten die Seitenketten von zwei Aminosäuren – Cystein und Methionin – Schwefel. Schwefel nimmt nicht ohne weiteres an Wasserstoffbrückenbindungen teil, wohingegen alle anderen Aminosäuren dies tun. Diese Variation beeinflusst die Art und Weise, wie Cystein- und Methionin-haltige Proteine ​​zusammengesetzt werden.

Abbildung 8. Peptidbindung. Verschiedene Aminosäuren verbinden sich durch Dehydratationssynthese zu Peptiden, Polypeptiden oder Proteinen. Die Bindungen zwischen den Aminosäuren sind Peptidbindungen.

Aminosäuren verbinden sich durch Dehydratationssynthese zu Proteinpolymeren (Abbildung 8). Die einzigartige Bindung, die Aminosäuren zusammenhält, wird als Peptidbindung bezeichnet. EIN Peptidbindung ist eine kovalente Bindung zwischen zwei Aminosäuren, die durch Dehydratationssynthese entsteht. Ein Peptid ist in der Tat eine sehr kurze Kette von Aminosäuren. Stränge, die weniger als etwa 100 Aminosäuren enthalten, werden im Allgemeinen eher als Polypeptide als als Proteine ​​bezeichnet.

Der Körper kann die meisten Aminosäuren aus Bestandteilen anderer Moleküle synthetisieren, neun können jedoch nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Diese werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.

Freie Aminosäuren, die für die Proteinkonstruktion verfügbar sind, sollen sich im Aminosäurepool innerhalb der Zellen befinden. Strukturen innerhalb von Zellen verwenden diese Aminosäuren beim Zusammenbau von Proteinen. Steht eine bestimmte essentielle Aminosäure im Aminosäurepool jedoch nicht in ausreichender Menge zur Verfügung, kann sich die Synthese der sie enthaltenden Proteine ​​verlangsamen oder sogar ganz einstellen.

Form von Proteinen

So wie man mit einer Gabel keine Suppe essen und mit einem Löffel kein Fleisch aufspießen kann, ist die Form eines Proteins für seine Funktion von entscheidender Bedeutung. Die Form eines Proteins wird im Wesentlichen durch die Reihenfolge der Aminosäuren bestimmt, aus denen es besteht (Abbildung 9a). Die Sequenz wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet.

Abbildung 9. Die Form von Proteinen. (a) Die Primärstruktur ist die Sequenz von Aminosäuren, aus denen die Polypeptidkette besteht. (b) Die Sekundärstruktur, die die Form einer Alpha-Helix oder eines Beta-Faltblatts annehmen kann, wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren in verschiedenen Regionen des ursprünglichen Polypeptidstrangs aufrechterhalten. (c) Die Tertiärstruktur entsteht als Ergebnis weiterer Faltung und Bindung der Sekundärstruktur. (d) Die Quartärstruktur entsteht als Ergebnis von Wechselwirkungen zwischen zwei oder mehr tertiären Untereinheiten. Das hier gezeigte Beispiel ist Hämoglobin, ein Protein in roten Blutkörperchen, das Sauerstoff zum Körpergewebe transportiert.

Obwohl einige Polypeptide als lineare Ketten existieren, sind die meisten zu komplexeren Sekundärstrukturen verdreht oder gefaltet, die sich bilden, wenn eine Bindung zwischen Aminosäuren mit unterschiedlichen Eigenschaften an unterschiedlichen Regionen des Polypeptids auftritt. Die häufigste Sekundärstruktur ist eine Spirale, die als Alpha-Helix bezeichnet wird. Wenn Sie ein Stück Schnur nehmen und es einfach zu einer Spirale drehen, würde es die Form nicht halten. In ähnlicher Weise könnte ein Aminosäurestrang ohne die Hilfe von Wasserstoffbrücken, die Brücken zwischen verschiedenen Regionen desselben Strangs bilden, keine stabile Spiralform beibehalten (siehe Abbildung 9b). Seltener kann eine Polypeptidkette ein Beta-Faltblatt bilden, in dem Wasserstoffbrücken Brücken zwischen verschiedenen Regionen eines einzelnen Polypeptids bilden, das auf sich selbst zurückgefaltet ist, oder zwischen zwei oder mehr benachbarten Polypeptidketten.

Die Sekundärstruktur von Proteinen faltet sich weiter zu einer kompakten dreidimensionalen Form, die als Tertiärstruktur des Proteins bezeichnet wird (siehe Abbildung 9c). In dieser Konfiguration können Aminosäuren, die in der Primärkette weit entfernt waren, über Wasserstoffbrückenbindungen oder bei Cystein-haltigen Proteinen über Disulfidbrücken sehr nahe gebracht werden. EIN Disulfidbindung ist eine kovalente Bindung zwischen Schwefelatomen in einem Polypeptid. Häufig verbinden sich zwei oder mehr separate Polypeptide zu einem noch größeren Protein mit Quartärstruktur (siehe Abbildung 9d). Die eine Quartärstruktur bildenden Polypeptid-Untereinheiten können gleich oder verschieden sein. Hämoglobin zum Beispiel, das Protein in roten Blutkörperchen, besteht aus vier tertiären Polypeptiden, von denen zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten genannt werden.

Wenn sie extremer Hitze, Säuren, Basen und bestimmten anderen Substanzen ausgesetzt sind, denaturieren Proteine. Denaturierung ist eine Veränderung der Struktur eines Moleküls durch physikalische oder chemische Mittel. Denaturierte Proteine ​​verlieren ihre funktionelle Form und können ihre Aufgaben nicht mehr erfüllen. Ein alltägliches Beispiel für die Denaturierung von Proteinen ist das Gerinnen von Milch, wenn saurer Zitronensaft hinzugefügt wird.

Der Beitrag der Form eines Proteins zu seiner Funktion kann kaum überschätzt werden. Zum Beispiel ist die lange, schlanke Form von Proteinsträngen, aus denen Muskelgewebe besteht, für ihre Fähigkeit, sich zusammenzuziehen (zu verkürzen) und zu entspannen (zu verlängern), wesentlich. Als weiteres Beispiel enthalten Knochen lange Fäden eines Proteins namens Kollagen, das als Gerüst dient, auf dem Knochenmineralien abgelagert werden. Diese verlängerten Proteine, die als Faserproteine ​​bezeichnet werden, sind stark und haltbar und typischerweise hydrophob.

Im Gegensatz dazu sind globuläre Proteine ​​Kugeln oder Kugeln, die dazu neigen, hochreaktiv und hydrophil zu sein. Die in roten Blutkörperchen verpackten Hämoglobinproteine ​​sind ein Beispiel (siehe Abbildung 9d), jedoch sind kugelförmige Proteine ​​im ganzen Körper reichlich vorhanden und spielen bei den meisten Körperfunktionen eine entscheidende Rolle. Beispiele hierfür sind Enzyme, die früher als Proteinkatalysatoren vorgestellt wurden. Der nächste Abschnitt befasst sich genauer mit der Wirkung von Enzymen.

Proteine ​​fungieren als Enzyme

Wenn Sie versuchen, ein Papier zu tippen, und jedes Mal, wenn Sie eine Taste auf Ihrem Laptop drücken, eine Verzögerung von sechs oder sieben Minuten auftritt, bevor Sie eine Antwort erhalten, würden Sie wahrscheinlich einen neuen Laptop bekommen. In ähnlicher Weise wäre der menschliche Körper ohne Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren, nicht funktionsfähig. Es funktioniert nur, weil Enzyme funktionieren.

Enzymatische Reaktionen – chemische Reaktionen, die durch Enzyme katalysiert werden – beginnen, wenn Substrate an das Enzym binden. EIN Substrat ist ein Reaktant in einer enzymatischen Reaktion. Dies geschieht an Regionen des Enzyms, die als aktive Zentren bekannt sind (Abbildung 10). Jedes bestimmte Enzym katalysiert nur eine Art chemischer Reaktion. Diese Eigenschaft, die als Spezifität bezeichnet wird, beruht auf der Tatsache, dass ein Substrat mit einer bestimmten Form und elektrischer Ladung nur an ein aktives Zentrum binden kann, das diesem Substrat entspricht.

Abbildung 10. Schritte einer enzymatischen Reaktion. (a) Substrate nähern sich den aktiven Zentren des Enzyms. (b) Substrate binden an aktive Zentren, wodurch ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht. (c) Interne Veränderungen des Enzym-Substrat-Komplexes erleichtern die Interaktion der Substrate. (d) Produkte werden freigesetzt und das Enzym kehrt in seine ursprüngliche Form zurück und ist bereit, eine weitere enzymatische Reaktion zu ermöglichen.

Die Bindung eines Substrats erzeugt einen Enzym-Substrat-Komplex. Es ist wahrscheinlich, dass Enzyme chemische Reaktionen teilweise beschleunigen, weil der Enzym-Substrat-Komplex eine Reihe von temporären und reversiblen Veränderungen durchmacht, die dazu führen, dass die Substrate in einer optimalen Position zueinander ausgerichtet werden, um ihre Wechselwirkung zu erleichtern. Dies fördert eine erhöhte Reaktionsgeschwindigkeit. Das Enzym setzt dann das Produkt bzw. die Produkte frei und nimmt seine ursprüngliche Form wieder an. Das Enzym kann dann wieder frei in den Prozess eingreifen, und zwar solange das Substrat verbleibt.

Andere Funktionen von Proteinen

Werbung für Proteinriegel, Pulver und Shakes sagt allesamt, dass Protein für den Aufbau, die Reparatur und den Erhalt von Muskelgewebe wichtig ist, aber die Wahrheit ist, dass Proteine ​​zu allen Körpergeweben beitragen, von der Haut bis zu den Gehirnzellen. Außerdem wirken bestimmte Proteine ​​als Hormone, chemische Botenstoffe, die helfen, Körperfunktionen zu regulieren. Zum Beispiel ist Wachstumshormon unter anderem für das Skelettwachstum wichtig.

Wie bereits erwähnt, ermöglichen die basischen und sauren Komponenten den Proteinen, als Puffer bei der Aufrechterhaltung des Säure-Basen-Gleichgewichts zu fungieren, aber sie helfen auch, das Flüssigkeits-Elektrolyt-Gleichgewicht zu regulieren. Proteine ​​ziehen Flüssigkeit an, und eine gesunde Konzentration von Proteinen im Blut, den Zellen und den Zwischenräumen zwischen den Zellen trägt dazu bei, ein Gleichgewicht der Flüssigkeiten in diesen verschiedenen „Kompartimenten“ zu gewährleisten. Darüber hinaus helfen Proteine ​​in der Zellmembran, Elektrolyte in die und aus der Zelle zu transportieren und halten diese Ionen in einem gesunden Gleichgewicht. Proteine ​​können wie Lipide an Kohlenhydrate binden. Dadurch können sie Glykoproteine ​​oder Proteoglykane produzieren, die beide viele Funktionen im Körper haben.

Der Körper kann Proteine ​​zur Energiegewinnung verwenden, wenn die Kohlenhydrat- und Fettaufnahme unzureichend ist und die Glykogen- und Fettspeicher aufgebraucht sind. Da es jedoch außer funktionellen Geweben keine Speicherstelle für Protein gibt, führt die Verwendung von Protein zur Energiegewinnung zu einem Gewebeabbau und führt zu einer Verschwendung des Körpers.


Hauptparameter, die die antimikrobielle Aktivität von pflanzlichen AMPs beeinflussen

Die Analyse der Struktur-Aktivitäts-Beziehungen von Pflanzen-AMPs zeigte, dass ihre Aminosäurereste, Nettoladung, Hydrophobie, Amphipathizität und Strukturmerkmale die wichtigsten physikalisch-chemischen und strukturellen Parameter für ihre antimikrobielle Aktivität sind (Bhattacharjya et al. 2009). Zusätzlich zu diesen Hauptfaktoren beeinflussen auch einige externe Faktoren wie pH, Temperatur und Metallionen die Aktivitäten von Pflanzen-AMPs. Es ist erwähnenswert, dass all diese Faktoren miteinander verbunden sind und eine Änderung eines Faktors zu gleichzeitigen, aber unbeabsichtigten Veränderungen bei anderen führen würde.

Aminosäurereste

Im Allgemeinen werden AMPs auf der Grundlage ihrer Nettoladung in kationische Peptide, die reich an Arginin oder Lysin sind, und anionische AMPs, die reich an Asparaginsäure oder Glutaminsäure sind, eingeteilt. Die Aminosäuresequenz hat einen charakteristischen Einfluss auf die Struktur und Funktion des Peptids. Änderungen der Aminosäuresequenz, Länge und Nettoladung wirken sich auf die Hydrophobie des kurzen amphiphilen Peptids aus und wirken sich direkt auf seine antibakterielle Aktivität und Zytotoxizität aus (Gong et al. 2019 Sprules et al. 2004). Einige AMPs mit mehreren Arg-Resten können über den anionischen sulfatierten Glykosaminoglykan-Weg internalisiert werden, und es wurde berichtet, dass AMPs ohne Arg nicht mit sulfatierten Glykosaminoglykanen interagieren (Poon et al. 2007 Tang et al. 2013 Torcato et al. 2013). Arginin kann positive Ladungen liefern und geht im Vergleich zu Lysin eine Vielzahl elektrostatischer Wechselwirkungen ein. Eine frühere Studie zeigte, dass Variationen der Konzentrationen von vier Aminosäureresten, Leucin, Alanin, Glycin und Lysin, in verschiedenen Wirts-Abwehrpeptidfamilien die Peptidaktivitäten modulieren (Wang 2020). Die Einführung von Prolin in einige AMPs und die Lokalisation des Prolins sind bestimmende Faktoren für die Antitumor- und antimikrobiellen Aktivitäten von AMP sowie für andere Bioaktivitäten (Yan et al. 2018). Asparaginsäure- und Glutaminsäurereste in den anionischen Peptiden können die für ihre antimikrobielle Aktivität notwendige Bindung von Metallionen erleichtern (Dashper et al. 2005). Darüber hinaus können aromatische Reste (hauptsächlich Tryptophan) wichtige Determinanten für die Verankerung der antimikrobiellen Peptide auf Membranen sein (Fimland et al. 2002).

Nettogebühr

Es ist bekannt, dass die meisten antimikrobiellen Peptide eine positive Nettoladung besitzen, und es wird angenommen, dass diese positive Ladung eine Hauptrolle bei der Wechselwirkung zwischen den antimikrobiellen Peptiden und negativ geladenen Membranphospholipiden spielt. Diese Beziehung zwischen biologischer Aktivität und Ladung ist nicht linear, und es gibt einige Beispiele für direkte, indirekte oder sogar inverse Beziehungen zwischen Ladung und biologischer Aktivität. Eine Erhöhung der Ladung von AMPs erhöht ihre antibakterielle Aktivität gegen gramnegative und grampositive Pathogene, aber es wurde ein Schwellenwert gefunden, ab dem eine Erhöhung der positiven Ladung diese Aktivität nicht mehr verstärkt. Eine zu hohe Nettoladung führt zu einer erhöhten hämolytischen Neigung und einer verringerten antimikrobiellen Aktivität (Dathe et al. 2001 Jiang et al. 2009 Wang et al. 2019).

Hydrophobie

Hydrophobie ist ein weiterer notwendiger Parameter, um die antibakterielle Wirksamkeit und Zellselektivität von AMPs sicherzustellen. Einige Studien haben jedoch gezeigt, dass die hämolytische Aktivität von AMPs mit erhöhter Hydrophobie zunimmt (Liscano et al. 2019). Die höhere Hydrophobie von AMPs könnte ihre Fähigkeit erhöhen, tiefer in den hydrophoben Kern von Zellmembranen einzudringen. Studien haben gezeigt, dass eine zunehmende AMP-Hydrophobie im Allgemeinen mit einer zunehmenden antimikrobiellen Aktivität innerhalb eines bestimmten Bereichs verbunden ist. Eine Erhöhung der Hydrophobie der hydrophoben Fläche erhöht die antimikrobielle Aktivität von AMPs. Bei Überschreiten des peptidlängenabhängigen Schwellenwertes steigt die hämolytische Aktivität eines AMP signifikant an und seine Zellselektivität nimmt ab (Gong et al. 2019 Uggerhøj et al. 2015).

Alpha-Helix und Amphipathie

Die α-Helix ist die häufigste Konformation der verschiedenen Sekundärstrukturen in AMPs. Aminosäuresubstitutionen, die die helikalen Strukturen in Peptiden signifikant schädigen, können zu einer Abnahme der antimikrobiellen Aktivität führen (Lee et al. 2016). Die meisten helikalen AMPs, die die schräg-orientierte α-helikale Konfiguration annehmen, dringen teilweise in mikrobielle Membranen ein, was zu einer Destabilisierung der Membran führt und Effekte wie Membranfusion, Hämolyse und die Bildung von nicht-doppelschichtigen Lipidstrukturen fördert (Dennison et al. 2005 Gong et al. 2019 Juretić et al. 2019). Die amphipathische Natur von AMPs hängt eng mit der Bildung von α-helikalen Strukturen zusammen. Die Helix trennt hydrophile und hydrophobe Reste auf gegenüberliegenden Flächen entlang ihrer Längsachse räumlich, was zur Bildung amphiphiler Strukturen führt. Wenn AMPs mit der Bakterienmembran interagieren, ist die Fähigkeit, ein Gleichgewicht zwischen amphiphilen und hydrophoben Eigenschaften aufrechtzuerhalten, auch für die biologische Aktivität von schräg ausgerichteten α-Helices verantwortlich (Harris et al. 2006 Liang et al. 2020). Die Optimierung der Amphiphilie ohne Änderung anderer Strukturparameter führte aufgrund verstärkter hydrophober Wechselwirkungen und Membranaffinität zu einer signifikant erhöhten bakteriziden Aktivität und Zytotoxizität (Takahashi et al. 2010).

Andere Faktoren

Neben den wichtigsten Faktoren, die in den vorherigen Abschnitten erwähnt wurden, gibt es viele kleinere Faktoren, die erwähnt werden müssen. Eine Studie hat gezeigt, dass die Dimerisierung von β-Faltblatt-Peptiden auch die antimikrobielle Aktivität von AMPs erhöhen könnte, indem sie eine tiefere Penetration in den hydrophoben Membrankern fördert, als dies durch monomere Peptide möglich wäre (Teixeira et al. 2012). Die Zugabe von Metallionen kann Konformationsänderungen der Helix verursachen, die den hydrophoben Bereich der Helix und die AMP-Aktivität beeinflussen können (Oard et al. 2006). Obwohl anionische Peptide vollständig aus negativ geladenen Resten bestehen, können einige AMPs mit mikrobiellen Membranen interagieren, indem sie kationische Metallionen unter Bildung von Salzbrücken kooptieren (Dashper et al. 2005 Dennison et al. 2018). Der pH-Wert spielt eine variable Rolle bei der Interaktion von AMPs und mikrobiellen Membranen. Einige Studien haben gezeigt, dass eine Änderung des pH-Werts die antibakterielle Aktivität von AMPs signifikant beeinflussen kann, aber der pH-Wert kann auch die Membranlipidzusammensetzung von Bakterien beeinflussen und ihre Resistenz gegen AMPs erhöhen (Dennison et al. 2016 Koo et al. 1998). Es wurde festgestellt, dass Disulfidbrücken und Wasserstoffbrücken zur Stabilität von nativ gefalteten AMPs beitragen und beide Bindungsarten die Aktivität von AMPs beeinflussen, indem sie ihre Faltungsstabilität beeinflussen (Ranade et al. 2020 Vila-Perelló et al. 2005 ). Zusätzlich zu den in den vorherigen Abschnitten erwähnten chemischen Bindungen wurden einige andere beschrieben, wie Thioetherbindungen, die für die Peptidreifung erforderlich sind (Pham et al. 2020 Wieckowski et al. 2015). Allerdings ist die Struktur-Aktivitäts-Beziehung zwischen diesen chemischen Bindungen und AMPs nicht klar. Zukünftige Studien sind erforderlich, um diesen Zusammenhang genauer zu untersuchen.


8: Peptidbindungen, Polypeptide und Proteine ​​- Biologie

ABSCHNITT I - KLASSENDEFINITION

Klasse 930 besteht aus zwei vollständig trennbaren Teilen, den Querverweis-Kunstsammlungen 10-320 und den Zusammenfassungen 500-822. Diese Klasse soll als Suchgebiet für Patente verwendet werden, die eine identifizierbare Peptid- oder Proteinsequenz offenbaren, die von mindestens vier spezifizierten benannten Aminosäuren abgeleitet ist. Die Regeln für die Platzierung in diesen Bereichen variieren, und obwohl jede Suche in dieser Klasse optional ist, ist die Suche nach Klasse 930 nützlich.

Es sollte beachtet werden, dass die Patente in den Kunstsammlungen 10-320 eine tatsächliche Aminosäuresequenz enthalten müssen. Ein Patent, das nur dem Namen nach einen Verweis auf eine Peptid- oder Proteinverbindung mit bekannter Struktur enthält, ist nicht eingeschlossen. Obwohl beispielsweise die Aminosäuresequenz von Insulin wohlbekannt ist, ist sie nicht in diesen Kunstsammlungen enthalten, es sei denn, eine Sequenz von mindestens vier Aminosäuren aus der Insulinstruktur wird im Patent gezeigt.

Die folgenden Schritte beziehen sich auf die Platzierung und Suche.

(1) Verbindungen, die eine modifizierte oder ungewöhnliche Aminosäure enthalten (Kunstsammlungen 20–25) werden in alle geeigneten Kunstsammlungen aufgenommen.

(2) Das alleinige Vorhandensein eines Nichtpeptids oder einer abnormalen Peptidbindung in einem linearen Peptid wird nicht als Hinweis auf eine modifizierte oder ungewöhnliche Aminosäure angesehen. (Siehe Kunstsammlung 30.)

(3) Siehe nur Kunstsammlung 22 für halogenhaltige Verbindungen, die radioaktiv sind.

(4) Der in den Verbindungen der Kunstsammlung 24 enthaltene Schwefel muss ein anderer sein als der in einer oder mehreren der natürlichen Aminosäuren Cystein, Cystin, Methionin natürlich vorkommende oder zusätzlich zu diesem.

(5) Die Kunstsammlung 30 umfasst nicht diejenigen Peptide, die als einzige Nicht-Peptid- oder abnormale Peptidverbindung eine Disulfidbrücke zwischen den Ketten enthalten.

(6) Verbindungen, die in den Kunstsammlungen 200 (bakteriell), 220 (parasitär) und 220-224 (viral) enthalten sind, sind nur diejenigen, die dem Mikroorganismus homolog sind.

(7) Verbindungen, die eine Cys-Cys-Disulfidbrücke zwischen nicht benachbarten Cysteinresten enthalten, werden in die Kunstsammlung 280 gestellt, mit Ausnahme jener Verbindungen, wie atriale natriuretische Peptide, Vasopressin oder andere, die Disulfidbrücken enthalten, die für die Kunstsammlung 40-170 geeignet sind.

(8) Die Kunstsammlung 270 umfasst weder Peptide oder Proteine, die ausschließlich aufgrund von Disulfidbrücken in der Kette zyklisch sind, noch umfasst sie Peptide oder Proteine, die für die Kunstsammlungen 40-170 geeignet sind.

(9) Die Kunstsammlung 320 ist unvollständig. Es ist als Aufbewahrungsort für Verbindungen gedacht, die speziell modifiziert wurden, um einen enzymatischen Abbau zu verhindern, die jedoch in keiner der anderen Kunstsammlungen außerhalb des Mainline besser platziert sind.

ABSCHNITT II - LINIEN MIT ANDEREN KLASSEN UND INNERHALB DIESER KLASSE

(A) QUERVERWEIS-KUNSTKOLLEKTIONEN

Die Querverweis-Kunstsammlungen 10-320 sollen als Suchgebiet für diejenigen Patente verwendet werden, die ein identifizierbares Peptid oder Protein offenbaren, das aus einer Sequenz von mindestens vier Aminosäuren besteht, die durch mindestens eine normale Peptidbindung kovalent gebunden sind.

Aufgrund der Natur dieser Klasse ist es wichtig, dass sie eher als Begriffsliste denn als hierarchische Liste betrachtet wird. Die hierarchischen Klassifikationsregeln gelten nicht, sofern in den Kunstsammlungsdefinitionen nichts anderes festgelegt ist oder eine Kunstsammlung unter einer anderen eingerückt ist, d. h. Kunstsammlungen 21-25 sind unter 20 eingerückt, Kunstsammlungen 141-145 sind unter 140 eingerückt.

Daher wird in dieser Klasse eine Peptid- oder Proteinverbindung in alle Kunstsammlungen aufgenommen, unabhängig von der Reihenfolge in der Liste, wobei die Konzepte der Kunstsammlungsdefinition die Verbindung einschließen, sofern nicht anders angegeben.

Die Digests 500-822 werden als US-Klassifikationen eingeführt und entsprechen dem Europäischen Patentamt"s C07K 5/00 - C07K 5/12B C07K 7/02 - C07K 7/10B C07K 7/50 - C07K 9/00F4 C07K 13/00 und Klassifikationen C07K 99/00B - C07K 99/84.

Das Europäische Patentamt (EPA) verwendet ein Klassifikationssystem, das auf dem System der Internationalen Patentklassifikation (IPC) basiert. Das EPA erlaubt seinen Prüfern, dem IPC „inoffizielle“ oder „Alpha“-Klassifikationen hinzuzufügen, ähnlich wie unsere Prüfer dem US-Patentklassifikationssystem „inoffizielle“ oder „Alpha“-Klassifikationen hinzufügen. Mit der Hinzufügung der "Inoffiziellen" wird das IPC zum Europäischen Patentklassifikationssystem (EPC).

Wenn US-Patente (und andere Länder) veröffentlicht werden, erhalten die EPA-Prüfer sie zur Aufnahme in ihre Recherchendateien. Die Prüfer des EPA sind für die Platzierung nicht auf die IPCs angewiesen, die auf den ausstellenden Dokumenten aufgedruckt sind, sie klassifizieren jedes Dokument neu. Aufgrund trilateraler Vereinbarungen erhalten die USA regelmäßig die neuen Klassifikationsdaten vom EPA. Diese Klassifikationsdaten ermöglichen es uns, die Digests 500 - 822 als US-Digests festzulegen, die den im ersten Absatz zitierten EPA-Klassifikationen äquivalent sind und dieselben US-Patente enthalten, die EPA-Prüfer in ihre Akten aufgenommen haben.

Diesen Auszügen sind keine Definitionen zugeordnet. Der volle Umfang der Arten von Dokumenten, die in einem Digest klassifiziert werden sollen, sind die Titel und alle beigefügten Anmerkungen.

Digests 500-822 sind die ersten Bereiche im US-Klassifikationssystem, die im Handbuch der Klassifikation enthalten sind und ein Klassifikationsschema darstellen, bei dem alle Patente von einem anderen Patentamt in Suchbereiche klassifiziert wurden, die nicht von US-Personal erstellt wurden.

Die Erstellung der Digests 500-822 und ihre Aufnahme in das Manual of Classification ist ein Versuchsprogramm, um die Wirksamkeit zusätzlicher Datenbanken zu bestimmen, die US-Patente als Suchgebiete enthalten. Darüber hinaus können US-Prüfer erstmals EPC-Klassifikationen durchsuchen. Es ist die Absicht der Dokumentation, andere Bereiche des EPÜ einzurichten, in denen ein Suchbereich als nützlich erachtet wird.

Die Zusammenfassungen 500-822 wurden in einer Weise präsentiert, die im Allgemeinen mit der traditionellen Darstellung von Suchgebieten im U.S. Manual of Classification übereinstimmt. In einigen Fällen wurden Bereiche im EPÜ weggelassen oder in einem Format angeordnet, an das US-Prüfer gewöhnt sind. In anderen Fällen enthält die EPC-Klassifikation keine US-Patente. Um eine Suche nach einem Konzept im EPÜ abzuschließen, wäre es ratsam, sowohl die generische Unterklasse als auch die spezifischere eingerückte Unterklasse zu durchsuchen.

Patente können diesen Klassifikationen auf herkömmliche Weise hinzugefügt werden, d. h. blaue Zettel, sonstige Übertragung oder 14B-Karte. Sie können durch das vorliegende Verfahren gelöscht werden, indem eine Kopie des Dokuments zusammen mit einem Antrag auf Klassifizierung eingereicht wird.

Am Ende jedes in Klammern angegebenen Digests steht die Klassifikation im EPC, die sich in den für diese EPC-Klassifikation vorgesehenen Digest übersetzt.Zur Unterscheidung zwischen IPC- und EPC-Version ist lediglich zu beachten, dass der IPC keine Alpha-Bezeichnungen enthält. Ein Beispiel für diesen Unterschied ist Digest 610, das als C07K-99/22 bezeichnet wird. Da letztere kein Alpha-Zeichen enthält, handelt es sich sowohl um eine IPC- als auch um eine EPC-Klassifikation, während C07K-99/22A (Digest 611) einen Alpha-Bezeichner hat und nur im EPC zu finden ist. Die Verwendung eines Schrägstrichs in der EPC-Bezeichnung C07K-99/ entspricht der Verwendung einer Farbe in der IPC C07K-99 für diesen Bereich

Es ist beabsichtigt, diese Zusammenfassungen in einer Form zu führen, die den aktuellen Stand des EPC widerspiegelt. Da Patente in das EPÜ eingeordnet werden, werden wir die vorliegenden Zusammenfassungen aktualisieren, um die Hinzufügung der neu hinzugefügten Dokumente widerzuspiegeln.

In den Verdauungen 550-772 und 780-822 werden Sequenzen, die durch Entfernen oder Hinzufügen von Aminosäuren, durch Substitution von Aminosäuren durch andere oder durch eine Kombination dieser Modifikationen modifiziert wurden, als das Stammpeptid klassifiziert, wenn die Gesamtzahl der Modifikationen weniger beträgt als 50% des Elternfragments. Fragmente dieser Peptide, die mindestens 5 Aminosäuren enthalten, modifiziert oder nicht wie oben erwähnt, werden als das Stammpeptid klassifiziert. In den Verdauungen 590, 630 und 680 wurden die Klammern verwendet, um das Vorhandensein einer bestimmten Aminosäure anzuzeigen.

Für die Klasse 930 wurde ein Glossar entwickelt (Abschnitt D der Hauptklassendefinition). Die Begriffe aus dem GLOSSAR wurden im gesamten Unterricht einheitlich verwendet. Die folgenden Bedingungen gelten nur für die Digests 500-822.

(1) LINEARE PEPTIDE (VERDAUER 790-822) können Ringe umfassen, die durch eine Hydroxy- oder Mercaptogruppe einer Hydroxy- oder Mercaptoaminosäure und die Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure (z. B. Peptidlactone usw.) gebildet werden, tun es aber nicht keine Ringe umfassen, die nur durch Peptidbindungen gebildet werden.

(2) CYCLISCHE PEPTIDE (VERDAUER 532–549) sind Peptide, die mindestens einen Ring umfassen, der nur durch Peptidbindungen gebildet wird die Cyclisierung kann nur durch normale oder abnormale Peptidbindungen erfolgen, z. Butansäure usw. Cyclische Verbindungen, bei denen mindestens eine Bindung im Ring eine Nichtpeptidbindung ist, werden als lineare Peptide angesehen.

(C) AMINOSÄURE-ABKÜRZUNGEN

Für die Zwecke der gesamten Klasse 930, der Querverweis-Kunstsammlungen 10-320 und der Digests 500-822 gelten die folgenden Aminosäureabkürzungen:

Abkürzungen und Aminosäurenamen

Ala = Alanin Arg = Arginin Asn = Asparagin Asp = Asparaginsäure (Aspartat) Asx = Asparaginsäure oder Asparagin

Glu = Glutaminsäure (Glutamat) Gln = Glutamin Gix = Glutamin oder Glutaminsäure Gly = Glycin

Phe = Phenylalanin Pro = Prolin

Thr = Threonin Trp = Tryptophan Tyr = Tyrosin

ABSCHNITT III - GLOSSAR

Für die Zwecke der gesamten Klasse 930, der Querverweis-Kunstsammlungen 10-320 und der Zusammenfassungen 500-822 sind die folgenden Begriffe entsprechend der Definition angemessen:

Verbindungen, bei denen mindestens eine Aminogruppe und mindestens eine Carboxylgruppe an das gleiche Kohlenstoffgerüst gebunden sind und das Stickstoffatom der Aminogruppe einen Teil eines Rings bilden können.

Besteht zwischen einer Alpha-Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe - in Position 1 - einer anderen Alpha-Aminosäure.

ANORMALE PEPTIDVERBINDUNG

Besteht zwischen einer Nicht-Alpha-Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe - in Position 1 - einer Alpha-Aminosäure oder zwischen einer Alpha-Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe - nicht in Position 1 - einer anderen Aminosäure.

Verbindungen mit einer Sequenz von 4 bis 100 Aminosäureeinheiten, die über mindestens eine normale Peptidbindung gebunden sind.

Verbindungen mit einer Aminosäuresequenz von mehr als 100 Aminosäuren, von denen mindestens zwei verschieden sind, werden meist über normale Peptidbindungen gebunden.


Proteine

Proteine ​​sind eine weitere Klasse enorm vielfältiger organischer Moleküle, die aus mehreren Einheiten einfacherer Moleküle bestehen, die in Ketten angeordnet sind. Alle Proteine ​​werden aus Kombinationen der 20 unten gezeigten Aminosäuren hergestellt. Wie unten gezeigt, hat jede dieser 20 Aminosäuren einen zentralen Kohlenstoff (den Alpha-Kohlenstoff), der an eine Aminogruppe (-NH2 d.h. an zwei Wasserstoffatome gebundener Stickstoff) an einem Ende und eine Carboxylgruppe (-COOH) am anderen Ende.

Was eine Aminosäure von einer anderen unterscheidet, ist die Seitenkette der Atome, die auch an den Alpha-Kohlenstoff gebunden ist (rechts als "R-Gruppe" bezeichnet).

Die Primärstruktur von Proteinen resultiert aus der Verknüpfung verschiedener Kombinationen dieser 20 Aminosäuren mit Peptidbindungen, die die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure verbinden.

Stellen Sie sich nun vor, dass Dutzende oder sogar Hunderte von Aminosäuren in Ketten unterschiedlicher Länge miteinander verbunden sind, um die Primärstruktur eines Proteins zu bilden. Proteine ​​werden manchmal als Polypeptide bezeichnet, da sie aus Aminosäureketten bestehen, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.


Polypeptidstruktur

Polypeptide haben vier Ebenen der Struktur und sie sind die folgenden:

Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die Aminosäuresequenz in der Polypeptidkette entsprechend der Lage der Disulfidbrücken. Um die Primärstruktur des Polypeptids zu notieren, sollten Sie die Aminosäuresequenz mit drei Buchstaben-Abkürzungen für Aminosäuren schreiben.

Sekundärstruktur

Sie bezieht sich auf die geordnete Anordnung von Aminosäuren an der lokalisierten Stelle des Polypeptids. Das Faltungsmuster wird mit Hilfe von Wasserstoffbrücken stabilisiert.

Die beiden Sekundärstrukturen sind Alpha-Helix und antiparalleles Beta-Faltblatt. Periodische Bestätigungen sind umfangreich, aber die beiden oben genannten sind die stabilsten.

  • α-Helix Es handelt sich um eine rechtsgängige Spirale, bei der jede Peptidbindung in der trans-Konformation vorliegt.
  • β-Faltenblatt Es hat eine verlängerte Polypeptidkette mit einer nahegelegenen Kette, die sich antiparallel zueinander erstreckt. Jedes β-Faltblatt ist trans und planar. Zwischen den benachbarten Polypeptidketten kann eine Wasserstoffbrücke auftreten.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur weist eine dreidimensionale Atomanordnung in einer einzelnen Polypeptidkette auf. Die Tertiärstruktur wird durch Disulfidbrücken aufrechterhalten, die zwischen den Seitenketten von Cystein gebildet werden.

Es wird durch die Oxidation von zwei Thiolgruppen gebildet, wodurch eine Disulfidbindung gebildet wird.

Quartäre Struktur

es ist ein Begriff, der verwendet wird, um Proteine ​​zu beschreiben, die aus mehreren Polypeptidmolekülen bestehen. Jedes Polypeptidmolekül wird als Monomer bezeichnet.

Normalerweise weisen Proteine ​​mit einem Molekulargewicht von mehr als 50.000 zwei oder mehr nichtkovalent verknüpfte Monomere auf.

Es wird quaternäre Struktur genannt, weil die Anordnung der Monomere im dreidimensionalen Protein quaternär ist. Ein perfektes Beispiel ist das Hämoglobin-Protein.

Hämoglobin hat vier Monomere, die zwei α-Ketten mit jeweils 141 Aminosäuren und zwei β-Ketten mit jeweils 146 Aminosäuren enthalten. (4, 5, 6 und 7)


BIO 140 - Humanbiologie I - Lehrbuch

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Kapitel 3

Organische Verbindungen, die für die menschliche Funktionsfähigkeit unerlässlich sind

Lernziele

  • Identifizieren Sie vier Arten organischer Moleküle, die für das menschliche Funktionieren wichtig sind
  • Erklären Sie die Chemie hinter der Kohlenstoffaffinität für kovalente Bindungen in organischen Verbindungen
  • Geben Sie Beispiele für drei Arten von Kohlenhydraten und identifizieren Sie die Hauptfunktionen von Kohlenhydraten im Körper
  • Besprechen Sie vier Arten von Lipiden, die für die menschliche Funktionsfähigkeit wichtig sind
  • Beschreiben Sie die Struktur von Proteinen und diskutieren Sie ihre Bedeutung für das menschliche Funktionieren
  • Identifizieren Sie die Bausteine ​​von Nukleinsäuren und die Rolle von DNA, RNA und ATP in der menschlichen Funktion

Organische Verbindungen bestehen typischerweise aus Gruppen von Kohlenstoffatomen, die kovalent an Wasserstoff, normalerweise Sauerstoff, und oft auch andere Elemente gebunden sind. Sie werden von Lebewesen geschaffen und finden sich auf der ganzen Welt, in Böden und Meeren, in kommerziellen Produkten und in jeder Zelle des menschlichen Körpers. Die vier wichtigsten Typen für die menschliche Struktur und Funktion sind Kohlenhydrate, Lipide, Proteine ​​und Nukleotide. Bevor Sie diese Verbindungen erforschen, müssen Sie zuerst die Chemie des Kohlenstoffs verstehen.

Die Chemie des Kohlenstoffs

Was organische Verbindungen allgegenwärtig macht, ist die Chemie ihres Kohlenstoffkerns. Denken Sie daran, dass Kohlenstoffatome vier Elektronen in ihrer Valenzschale haben und dass die Oktettregel vorschreibt, dass Atome dazu neigen, so zu reagieren, dass sie ihre Valenzschale mit acht Elektronen vervollständigen. Kohlenstoffatome vervollständigen ihre Valenzschalen nicht durch Abgabe oder Aufnahme von vier Elektronen. Stattdessen teilen sie leicht Elektronen über kovalente Bindungen.

Üblicherweise teilen sich Kohlenstoffatome mit anderen Kohlenstoffatomen und bilden oft eine lange Kohlenstoffkette, die als Kohlenstoffgerüst bezeichnet wird. Wenn sie sich teilen, teilen sie jedoch nicht alle ihre Elektronen ausschließlich miteinander. Vielmehr neigen Kohlenstoffatome dazu, Elektronen mit einer Vielzahl anderer Elemente zu teilen, von denen eines immer Wasserstoff ist. Kohlenstoff- und Wasserstoffgruppierungen werden als Kohlenwasserstoffe bezeichnet. Wenn Sie die Abbildungen organischer Verbindungen im Rest dieses Kapitels studieren, werden Sie mehrere mit Kohlenwasserstoffketten in einer Region der Verbindung sehen.

Viele Kombinationen sind möglich, um die vier "Leerstellen" von Kohlenstoff zu füllen. Kohlenstoff kann Elektronen mit Sauerstoff oder Stickstoff oder anderen Atomen in einer bestimmten Region einer organischen Verbindung teilen. Darüber hinaus können die Atome, an die Kohlenstoffatome gebunden sind, auch Teil einer funktionellen Gruppe sein. Eine funktionelle Gruppe ist eine Gruppe von Atomen, die durch starke kovalente Bindungen verbunden sind und dazu neigen, in chemischen Reaktionen als eine einzige Einheit zu funktionieren. Sie können sich Funktionsgruppen als eng verbundene „Cliquen&rdquo vorstellen, deren Mitglieder wahrscheinlich nicht getrennt werden. Fünf funktionelle Gruppen sind in der Humanphysiologie wichtig, das sind die Hydroxy-, Carboxyl-, Amino-, Methyl- und Phosphatgruppen (Tabelle 1).

Tabelle 1. In der Humanphysiologie wichtige Funktionsgruppen

Funktionelle Gruppe Strukturformel Bedeutung
Hydroxyl &mdashO&mdashH Hydroxylgruppen sind polar. Sie sind Bestandteile aller vier Arten organischer Verbindungen, die in diesem Kapitel behandelt werden. Sie sind an Dehydratisierungssynthesen und Hydrolysereaktionen beteiligt
Carboxy O&mdashC&mdashOH Carboxylgruppen finden sich in Fettsäuren, Aminosäuren und vielen anderen Säuren.
Amino &mdashN&mdashH2 Aminogruppen finden sich in Aminosäuren, den Bausteinen von Proteinen.
Methyl &mdashC&mdashH3 Phosphatgruppen werden in Phospholipiden und Nukleotiden gefunden.

Die Affinität von Kohlenstoff für kovalente Bindungen bedeutet, dass viele verschiedene und relativ stabile organische Moleküle dennoch leicht größere, komplexere Moleküle bilden. Jedes große Molekül wird als Makromolekül bezeichnet (macro = &ldquolarge&rdquo), und die organischen Verbindungen in diesem Abschnitt passen alle zu dieser Beschreibung. Einige Makromoleküle bestehen jedoch aus mehreren „Kopien&rdquo einzelner Einheiten, die als Monomer bezeichnet werden (mono- = &ldquoon&rdquo -mer = &ldquopart&rdquo). Wie Perlen in einer langen Kette verbinden sich diese Monomere durch kovalente Bindungen zu langen Polymeren (poly- = &ldquomany&rdquo). Unter den organischen Verbindungen gibt es viele Beispiele für Monomere und Polymere.

Monomere bilden Polymere, indem sie sich an der Dehydratisierungssynthese beteiligen. Wie bereits erwähnt, führt diese Reaktion zur Freisetzung eines Wassermoleküls. Jedes Monomer trägt dazu bei: Das eine gibt ein Wasserstoffatom ab und das andere gibt eine Hydroxylgruppe ab. Polymere werden durch Hydrolyse in Monomere gespalten (-Lyse = „rupture&rdquo). Die Bindungen zwischen ihren Monomeren werden durch die Abgabe eines Wassermoleküls aufgebrochen, das dem einen Monomer ein Wasserstoffatom und dem anderen eine Hydroxylgruppe beisteuert.

Kohlenhydrate

Der Begriff Kohlenhydrat bedeutet „hydratisierter Kohlenstoff&rdquo. Erinnern Sie sich daran, dass das Wurzelwasser Wasser anzeigt. Ein Kohlenhydrat ist ein Molekül, das in den meisten Kohlenhydraten aus Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff besteht. Wasserstoff und Sauerstoff befinden sich in den gleichen relativen Verhältnissen von zwei zu eins wie in Wasser. Tatsächlich lautet die chemische Formel für ein &ldquogenerisches&rdquo-Kohlenhydratmolekül (CH2Ö)n.

Kohlenhydrate werden als Saccharide bezeichnet, ein Wort bedeutet „Zucker.&rdquo Drei Formen sind im Körper wichtig. Monosaccharide sind die Monomere von Kohlenhydraten. Disaccharide (di- = &ldquotwo&rdquo) bestehen aus zwei Monomeren. Polysaccharide sind die Polymere und können aus Hunderten bis Tausenden von Monomeren bestehen.

Monosaccharide

Ein Monosaccharid ist ein Monomer von Kohlenhydraten. Fünf Monosaccharide sind im Körper wichtig. Drei davon sind die Hexose-Zucker, die so genannt werden, weil sie jeweils sechs Kohlenstoffatome enthalten. Dies sind Glukose, Fruktose und Galaktose, wie in Abbildung 1a gezeigt. Die verbleibenden Monosaccharide sind die beiden Pentosezucker, die jeweils fünf Kohlenstoffatome enthalten. Sie sind Ribose und Desoxyribose, wie in Abbildung 1b gezeigt.

Disaccharide

Ein Disaccharid ist ein Paar von Monosacchariden. Disaccharide werden durch Dehydratationssynthese gebildet, und die sie verbindende Bindung wird als glycosidische Bindung bezeichnet (glyco- = &ldquosugar&rdquo). Drei Disaccharide (in Abbildung 2 gezeigt) sind für den Menschen wichtig. Dies sind Saccharose, die allgemein als Haushaltszucker Laktose oder Milchzucker und Maltose oder Malzzucker bezeichnet wird. Wie Sie an ihren gebräuchlichen Namen erkennen können, nehmen Sie diese mit der Nahrung zu sich, Ihr Körper kann sie jedoch nicht direkt verwenden. Stattdessen werden sie im Verdauungstrakt durch Hydrolyse in ihre einzelnen Monosaccharide gespalten.

Abbildung 2: Alle drei wichtigen Disaccharide entstehen durch Dehydratationssynthese.

Sehen Sie sich das unten verlinkte Video an, um die Bildung eines Disaccharids zu beobachten. Was passiert, wenn Wasser auf eine glykosidische Bindung trifft?

Polysaccharide

Polysaccharide können einige bis tausend oder mehr Monosaccharide enthalten. Drei sind für den Körper wichtig (Abbildung 3):

  • Stärken sind Polymere der Glucose. Sie kommen in langen Ketten namens Amylose oder verzweigten Ketten namens Amylopektin vor, die beide in pflanzlichen Lebensmitteln gespeichert werden und relativ leicht verdaulich sind.
  • Glykogen ist ebenfalls ein Glukosepolymer, wird jedoch im Gewebe von Tieren, insbesondere in den Muskeln und der Leber, gespeichert. Es wird nicht als Nahrungskohlenhydrat angesehen, da nach der Schlachtung nur sehr wenig Glykogen im tierischen Gewebe verbleibt. Der menschliche Körper speichert jedoch überschüssige Glukose als Glykogen wiederum in den Muskeln und der Leber.
  • Cellulose, ein Polysaccharid, das der Hauptbestandteil der Zellwand grüner Pflanzen ist, ist der Bestandteil von Pflanzennahrung, der als „Faser&rdquo bezeichnet wird. Für den Menschen ist Zellulose/Faser nicht verdaulich, Ballaststoffe haben jedoch viele gesundheitliche Vorteile. Es hilft Ihnen, sich satt zu fühlen, sodass Sie weniger essen, es fördert einen gesunden Verdauungstrakt und eine ballaststoffreiche Ernährung soll das Risiko von Herzerkrankungen und möglicherweise einigen Krebsarten verringern.

Abbildung 3. Drei wichtige Polysaccharide sind Stärken, Glykogen und Ballaststoffe.

Funktionen von Kohlenhydraten

Der Körper bezieht Kohlenhydrate aus pflanzlichen Lebensmitteln. Getreide, Obst, Hülsenfrüchte und anderes Gemüse liefern die meisten Kohlenhydrate in der menschlichen Ernährung, obwohl Laktose in Milchprodukten enthalten ist.

Obwohl die meisten Körperzellen andere organische Verbindungen als Brennstoff abbauen können, können alle Körperzellen Glukose verwenden. Darüber hinaus können Nervenzellen (Neuronen) im Gehirn, Rückenmark und durch das periphere Nervensystem sowie rote Blutkörperchen nur Glukose als Brennstoff verwenden. Beim Abbau von Glukose zur Energiegewinnung entstehen Moleküle von Adenosintriphosphat, besser bekannt als ATP. Adenosintriphosphat (ATP) besteht aus einem Ribosezucker, einer Adeninbase und drei Phosphatgruppen. ATP setzt freie Energie frei, wenn seine Phosphatbindungen aufgebrochen werden und liefert so der Zelle fertige Energie. In Gegenwart von Sauerstoff (O .) wird mehr ATP produziert2) als in Pfaden, die keinen Sauerstoff verwenden. Die Gesamtreaktion für die Umwandlung der Energie in Glukose in in ATP gespeicherte Energie kann geschrieben werden:

Kohlenhydrate sind nicht nur eine kritische Brennstoffquelle, sondern auch in sehr geringen Mengen in der Zellstruktur vorhanden. Zum Beispiel binden einige Kohlenhydratmoleküle mit Proteinen, um Glykoproteine ​​​​zu produzieren, und andere verbinden sich mit Lipiden, um Glykolipide zu produzieren, die beide in der Membran gefunden werden, die den Inhalt von Körperzellen umschließt.

Lipide

Ein Lipid gehört zu einer sehr unterschiedlichen Gruppe von Verbindungen, die hauptsächlich aus Kohlenwasserstoffen bestehen. Die wenigen Sauerstoffatome, die sie enthalten, befinden sich oft an der Peripherie des Moleküls. Ihre unpolaren Kohlenwasserstoffe machen alle Lipide hydrophob. In Wasser bilden Lipide keine echte Lösung, aber sie können eine Emulsion bilden, was die Bezeichnung für eine Mischung von Lösungen ist, die sich nicht gut mischen.

Triglyceride

Ein Triglycerid ist eine der am häufigsten vorkommenden Lipidgruppen in der Nahrung und kommt am häufigsten im Körpergewebe vor. Diese Verbindung, die allgemein als Fett bezeichnet wird, entsteht durch die Synthese von zwei Arten von Molekülen (Abbildung 4):

  • Ein Glycerin-Rückgrat im Kern von Triglyceriden besteht aus drei Kohlenstoffatomen.
  • Drei Fettsäuren, lange Kohlenwasserstoffketten mit einer Carboxylgruppe und einer Methylgruppe an gegenüberliegenden Enden, erstrecken sich von jedem der Kohlenstoffe des Glycerins.

Triglyceride

Abbildung 4: Triglyceride bestehen aus Glycerin, das durch Dehydratationssynthese an drei Fettsäuren gebunden ist. Beachten Sie, dass Glycerin ein Wasserstoffatom abgibt und die Carboxylgruppen der Fettsäuren jeweils eine Hydroxylgruppe abgeben.

Triglyceride bilden sich durch Dehydratationssynthese. Glycerin gibt Wasserstoffatome von seinen Hydroxylgruppen an jeder Bindung ab, und die Carboxylgruppe an jeder Fettsäurekette gibt eine Hydroxylgruppe ab. Dabei werden insgesamt drei Wassermoleküle freigesetzt.

Fettsäureketten, die entlang ihrer Länge keine Kohlenstoffdoppelbindungen aufweisen und daher die maximale Anzahl von Wasserstoffatomen enthalten, werden als gesättigte Fettsäuren bezeichnet. Diese geraden, starren Ketten packen sich eng zusammen und sind bei Raumtemperatur fest oder halbfest (Abbildung 5a). Butter und Schmalz sind Beispiele dafür, ebenso wie das Fett, das auf einem Steak oder in Ihrem eigenen Körper vorkommt. Im Gegensatz dazu werden Fettsäuren mit einer Kohlenstoff-Doppelbindung an dieser Bindung geknickt (Abbildung 5b). Diese einfach ungesättigten Fettsäuren können daher nicht dicht zusammengepackt werden und sind bei Raumtemperatur flüssig. Mehrfach ungesättigte Fettsäuren enthalten zwei oder mehr Doppelkohlenstoffbindungen und sind auch bei Raumtemperatur flüssig. Pflanzenöle wie Olivenöl enthalten typischerweise sowohl einfach als auch mehrfach ungesättigte Fettsäuren.

Fettsäureformen

Abbildung 5: Der Sättigungsgrad einer Fettsäure beeinflusst ihre Form. (a) Gesättigte Fettsäureketten sind gerade. (b) Ungesättigte Fettsäureketten sind geknickt.

Während eine Ernährung mit einem hohen Anteil an gesättigten Fettsäuren das Risiko für Herzerkrankungen erhöht, wird angenommen, dass eine Ernährung mit einem hohen Anteil an ungesättigten Fettsäuren das Risiko verringert. Dies gilt insbesondere für die ungesättigten Omega-3-Fettsäuren, die in Kaltwasserfischen wie Lachs vorkommen. Diese Fettsäuren haben ihre erste Kohlenstoff-Doppelbindung am dritten Kohlenwasserstoff aus der Methylgruppe (als Omega-Ende des Moleküls bezeichnet).

Schließlich, trans Es wird angenommen, dass Fettsäuren, die in einigen verarbeiteten Lebensmitteln enthalten sind, einschließlich einiger Stangen- und Dosenmargarinen, für das Herz und die Blutgefäße noch schädlicher sind als gesättigte Fettsäuren. Trans Fette werden aus ungesättigten Fettsäuren (wie Maisöl) hergestellt, wenn sie chemisch behandelt werden, um teilweise gehärtete Fette herzustellen.

Als Gruppe sind Triglyceride eine wichtige Energiequelle für den Körper. Wenn Sie sich ausruhen oder schlafen, stammt ein Großteil der Energie, die Sie am Leben erhalten, aus Triglyceriden, die in Ihrem Fettgewebe (Fettgewebe) gespeichert sind. Triglyceride fördern auch lange, langsame körperliche Aktivität wie Gartenarbeit oder Wandern und liefern einen bescheidenen Energieanteil für kräftige körperliche Aktivität. Nahrungsfett unterstützt auch die Aufnahme und den Transport der unpolaren fettlöslichen Vitamine A, D, E und K. Darüber hinaus schützt und polstert gespeichertes Körperfett die Knochen und inneren Organe des Körpers und wirkt als Isolierung, um die Körperwärme zu speichern.

Fettsäuren sind auch Bestandteile von Glykolipiden, das sind Zucker-Fett-Verbindungen, die in der Zellmembran vorkommen. Lipoproteine ​​sind Verbindungen, in denen die hydrophoben Triglyceride zum Transport in Körperflüssigkeiten in Proteinhüllen verpackt sind.

Phospholipide

Wie der Name schon sagt, ist ein Phospholipid eine Bindung zwischen der Glycerinkomponente eines Lipids und einem Phosphormolekül. Tatsächlich haben Phospholipide eine ähnliche Struktur wie Triglyceride. Anstelle von drei Fettsäuren wird jedoch ein Phospholipid aus einem Diglycerid erzeugt, einem Glycerin mit nur zwei Fettsäureketten (Abbildung 6). Die dritte Bindungsstelle am Glycerin wird von der Phosphatgruppe eingenommen, die wiederum an eine polare „Kopf&rdquo-Region des Moleküls gebunden ist. Denken Sie daran, dass Triglyceride unpolar und hydrophob sind. Dies gilt immer noch für den Fettsäureanteil einer Phospholipidverbindung. Die phosphathaltige Gruppe am Kopf der Verbindung ist jedoch polar und dadurch hydrophil. Mit anderen Worten, ein Ende des Moleküls kann mit Öl und das andere Ende mit Wasser interagieren. Dies macht Phospholipide zu idealen Emulgatoren, Verbindungen, die helfen, Fette in wässrigen Flüssigkeiten zu dispergieren, und ermöglichen ihnen, sowohl mit dem wässrigen Inneren der Zellen als auch mit der wässrigen Lösung außerhalb der Zellen als Bestandteile der Zellmembran zu interagieren.

Andere wichtige Lipide

Abbildung 6: (a) Phospholipide bestehen aus zwei Fettsäuren, Glycerin und einer Phosphatgruppe. (b) Sterole sind ringförmige Lipide. Hier gezeigt ist Cholesterin. (c) Prostaglandine werden von ungesättigten Fettsäuren abgeleitet. Prostaglandin E2 (PGE2) umfasst Hydroxyl- und Carboxylgruppen.

Eine Steroidverbindung (als Sterol bezeichnet) hat als Grundlage einen Satz von vier Kohlenwasserstoffringen, die an eine Vielzahl anderer Atome und Moleküle gebunden sind (siehe Abbildung 6b). Obwohl sowohl Pflanzen als auch Tiere Sterole synthetisieren, ist der Typ, der den wichtigsten Beitrag zur menschlichen Struktur und Funktion leistet, Cholesterin, das bei Mensch und Tier von der Leber synthetisiert wird und auch in den meisten tierischen Lebensmitteln enthalten ist. Wie andere Lipide machen Cholesterin-Kohlenwasserstoffe es hydrophob, es hat jedoch einen polaren Hydroxylkopf, der hydrophil ist. Cholesterin ist ein wichtiger Bestandteil von Gallensäuren, Verbindungen, die helfen, Nahrungsfette zu emulgieren. Tatsächlich ist das Wort Wurzel chole&ndash bezieht sich auf Galle. Cholesterin ist auch ein Baustein vieler Hormone, Signalmoleküle, die der Körper freisetzt, um Prozesse an entfernten Orten zu regulieren. Schließlich befinden sich Cholesterinmoleküle wie Phospholipide in der Zellmembran, wo ihre hydrophoben und hydrophilen Bereiche helfen, den Stofffluss in und aus der Zelle zu regulieren.

Prostaglandine

Ein Prostaglandin gehört wie ein Hormon zu einer Gruppe von Signalmolekülen, aber Prostaglandine werden von ungesättigten Fettsäuren abgeleitet (siehe Abbildung 6c). Ein Grund dafür, dass die in Fisch enthaltenen Omega-3-Fettsäuren von Vorteil sind, besteht darin, dass sie die Produktion bestimmter Prostaglandine stimulieren, die dabei helfen, Aspekte von Blutdruck und Entzündungen zu regulieren und dadurch das Risiko für Herzerkrankungen zu verringern. Auch Prostaglandine sensibilisieren Nerven für Schmerzen. Eine Klasse von schmerzlindernden Medikamenten, die als nichtsteroidale Antirheumatika (NSAIDs) bezeichnet werden, reduziert die Wirkung von Prostaglandinen.

Sie können Proteine ​​​​mit Muskelgewebe assoziieren, aber tatsächlich sind Proteine ​​kritische Bestandteile aller Gewebe und Organe. Ein Protein ist ein organisches Molekül, das aus Aminosäuren besteht, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Zu den Proteinen gehören das Keratin in der Epidermis der Haut, das das darunter liegende Gewebe schützt, das Kollagen in der Dermis der Haut, in den Knochen und in den Hirnhäuten, die das Gehirn und das Rückenmark bedecken. Proteine ​​sind auch Bestandteile vieler der funktionellen Chemikalien des Körpers, darunter Verdauungsenzyme im Verdauungstrakt, Antikörper, Neurotransmitter, die Neuronen verwenden, um mit anderen Zellen zu kommunizieren, und peptidbasierte Hormone, die bestimmte Körperfunktionen regulieren (z. B. Wachstumshormone). ). Während Kohlenhydrate und Lipide aus Kohlenwasserstoffen und Sauerstoff bestehen, enthalten alle Proteine ​​neben Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff (N) und viele enthalten Schwefel (S).

Mikrostruktur von Proteinen

Proteine ​​sind Polymere aus stickstoffhaltigen Monomeren, den sogenannten Aminosäuren. Ein Aminosäure ist ein Molekül, das aus einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe zusammen mit einer variablen Seitenkette besteht. Nur 20 verschiedene Aminosäuren tragen zu fast allen Tausenden verschiedener Proteine ​​bei, die für die menschliche Struktur und Funktion wichtig sind. Körperproteine ​​enthalten eine einzigartige Kombination von einigen Dutzend bis einigen Hundert dieser 20 Aminosäuremonomere. Alle 20 dieser Aminosäuren haben eine ähnliche Struktur (Abbildung 7). Alle bestehen aus einem zentralen Kohlenstoffatom, an das folgendes gebunden ist:

  • ein Wasserstoffatom
  • eine alkalische (basische) Aminogruppe NH2 (siehe Tabelle 1)
  • eine saure Carboxylgruppe COOH (siehe Tabelle 1)
  • eine variable Gruppe

Struktur einer Aminosäure

Beachten Sie, dass alle Aminosäuren sowohl eine Säure (die Carboxylgruppe) als auch eine Base (die Aminogruppe) enthalten (Amin = &ldquostickstoffhaltig&rdquo). Aus diesem Grund sind sie ausgezeichnete Puffer, die dem Körper helfen, das Säure- und Basengleichgewicht zu regulieren. Was die 20 Aminosäuren voneinander unterscheidet, ist ihre variable Gruppe, die als Seitenkette oder R-Gruppe bezeichnet wird. Diese Gruppe kann in der Größe variieren und kann polar oder unpolar sein, was jeder Aminosäure ihre einzigartigen Eigenschaften verleiht. Zum Beispiel enthalten die Seitenketten von zwei Aminosäuren – Cystein und Methionin – Schwefel. Schwefel nimmt nicht ohne weiteres an Wasserstoffbrückenbindungen teil, wohingegen alle anderen Aminosäuren dies tun. Diese Variation beeinflusst die Art und Weise, wie Cystein- und Methionin-haltige Proteine ​​zusammengesetzt werden.

Aminosäuren verbinden sich durch Dehydratationssynthese zu Proteinpolymeren (Abbildung 8). Die einzigartige Bindung, die Aminosäuren zusammenhält, wird als Peptidbindung bezeichnet. Eine Peptidbindung ist eine kovalente Bindung zwischen zwei Aminosäuren, die durch Dehydratationssynthese entsteht. Ein Peptid ist in der Tat eine sehr kurze Kette von Aminosäuren. Stränge, die weniger als etwa 100 Aminosäuren enthalten, werden im Allgemeinen eher als Polypeptide als als Proteine ​​bezeichnet.

Der Körper kann die meisten Aminosäuren aus Bestandteilen anderer Moleküle synthetisieren, neun können jedoch nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Diese werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.

Freie Aminosäuren, die für die Proteinkonstruktion verfügbar sind, sollen sich im Aminosäurepool innerhalb der Zellen befinden. Strukturen innerhalb von Zellen verwenden diese Aminosäuren beim Zusammenbau von Proteinen. Steht eine bestimmte essentielle Aminosäure im Aminosäurepool jedoch nicht in ausreichender Menge zur Verfügung, kann sich die Synthese der sie enthaltenden Proteine ​​verlangsamen oder sogar ganz einstellen.

Peptidbindung

Abbildung 8: Verschiedene Aminosäuren verbinden sich durch Dehydratationssynthese zu Peptiden, Polypeptiden oder Proteinen. Die Bindungen zwischen den Aminosäuren sind Peptidbindungen.

Form von Proteinen

So wie man mit einer Gabel keine Suppe essen und mit einem Löffel kein Fleisch aufspießen kann, ist eine Proteinform für seine Funktion unerlässlich. Die Form eines Proteins wird im Wesentlichen durch die Sequenz der Aminosäuren bestimmt, aus denen es besteht (Abbildung 9a). Die Sequenz wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet.

Die Form von Proteinen

Abbildung 9: (a) Die Primärstruktur ist die Sequenz von Aminosäuren, aus denen die Polypeptidkette besteht. (b) Die Sekundärstruktur, die die Form einer Alpha-Helix oder eines Beta-Faltblatts annehmen kann, wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren in verschiedenen Regionen des ursprünglichen Polypeptidstrangs aufrechterhalten. (c) Die Tertiärstruktur entsteht als Ergebnis weiterer Faltung und Bindung der Sekundärstruktur. (d) Die Quartärstruktur entsteht als Ergebnis von Wechselwirkungen zwischen zwei oder mehr tertiären Untereinheiten. Das hier gezeigte Beispiel ist Hämoglobin, ein Protein in roten Blutkörperchen, das Sauerstoff zum Körpergewebe transportiert.

Obwohl einige Polypeptide als lineare Ketten existieren, sind die meisten zu komplexeren Sekundärstrukturen verdreht oder gefaltet, die sich bilden, wenn eine Bindung zwischen Aminosäuren mit unterschiedlichen Eigenschaften an unterschiedlichen Regionen des Polypeptids auftritt. Die häufigste Sekundärstruktur ist eine Spirale, die als Alpha-Helix bezeichnet wird. Wenn Sie ein Stück Schnur nehmen und es einfach zu einer Spirale drehen, würde es die Form nicht halten. In ähnlicher Weise könnte ein Aminosäurestrang ohne die Hilfe von Wasserstoffbrücken, die Brücken zwischen verschiedenen Regionen desselben Strangs bilden, keine stabile Spiralform beibehalten (siehe Abbildung 9b). Seltener kann eine Polypeptidkette ein Beta-Faltblatt bilden, in dem Wasserstoffbrücken Brücken zwischen verschiedenen Regionen eines einzelnen Polypeptids bilden, das auf sich selbst zurückgefaltet ist, oder zwischen zwei oder mehr benachbarten Polypeptidketten.

Die Sekundärstruktur von Proteinen faltet sich weiter zu einer kompakten dreidimensionalen Form, die als Protein-Tertiärstruktur bezeichnet wird (siehe Abbildung 9c). In dieser Konfiguration können Aminosäuren, die in der Primärkette weit entfernt waren, über Wasserstoffbrückenbindungen oder bei Cystein-haltigen Proteinen über Disulfidbrücken sehr nahe gebracht werden. Eine Disulfidbindung ist eine kovalente Bindung zwischen Schwefelatomen in einem Polypeptid. Häufig verbinden sich zwei oder mehr separate Polypeptide zu einem noch größeren Protein mit Quartärstruktur (siehe Abbildung 9d). Die eine Quartärstruktur bildenden Polypeptid-Untereinheiten können gleich oder verschieden sein. Hämoglobin zum Beispiel, das Protein in roten Blutkörperchen, besteht aus vier tertiären Polypeptiden, von denen zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten genannt werden.

Wenn sie extremer Hitze, Säuren, Basen und bestimmten anderen Substanzen ausgesetzt sind, denaturieren Proteine. Denaturierung ist eine Veränderung der Struktur eines Moleküls durch physikalische oder chemische Mittel. Denaturierte Proteine ​​verlieren ihre funktionelle Form und können ihre Aufgaben nicht mehr erfüllen. Ein alltägliches Beispiel für die Denaturierung von Proteinen ist das Gerinnen von Milch, wenn saurer Zitronensaft hinzugefügt wird.

Der Beitrag der Form eines Proteins zu seiner Funktion kann kaum überschätzt werden. Zum Beispiel ist die lange, schlanke Form von Proteinsträngen, aus denen Muskelgewebe besteht, für ihre Fähigkeit, sich zusammenzuziehen (zu verkürzen) und zu entspannen (zu verlängern), wesentlich. Als weiteres Beispiel enthalten Knochen lange Fäden eines Proteins namens Kollagen, das als Gerüst dient, auf dem Knochenmineralien abgelagert werden. Diese verlängerten Proteine, die als Faserproteine ​​bezeichnet werden, sind stark und haltbar und typischerweise hydrophob.

Im Gegensatz dazu sind globuläre Proteine ​​Kugeln oder Kugeln, die dazu neigen, hochreaktiv und hydrophil zu sein. Die in roten Blutkörperchen verpackten Hämoglobinproteine ​​sind ein Beispiel (siehe Abbildung 9d), jedoch sind kugelförmige Proteine ​​im ganzen Körper reichlich vorhanden und spielen bei den meisten Körperfunktionen eine entscheidende Rolle. Beispiele hierfür sind Enzyme, die früher als Proteinkatalysatoren vorgestellt wurden. Der nächste Abschnitt befasst sich genauer mit der Wirkung von Enzymen.

Proteine ​​fungieren als Enzyme

Wenn Sie versuchen, ein Papier zu tippen, und jedes Mal, wenn Sie eine Taste auf Ihrem Laptop drücken, eine Verzögerung von sechs oder sieben Minuten auftritt, bevor Sie eine Antwort erhalten, würden Sie wahrscheinlich einen neuen Laptop bekommen. In ähnlicher Weise wäre der menschliche Körper ohne Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren, nicht funktionsfähig. Es funktioniert nur, weil Enzyme funktionieren.

Enzymatische Reaktionen – durch Enzyme katalysierte chemische Reaktionen – beginnen, wenn Substrate an das Enzym binden. EIN Substrat ist ein Reaktant in einer enzymatischen Reaktion. Dies geschieht an Regionen des Enzyms, die als aktive Zentren bekannt sind (Abbildung 10). Jedes bestimmte Enzym katalysiert nur eine Art chemischer Reaktion. Diese Eigenschaft, die als Spezifität bezeichnet wird, beruht auf der Tatsache, dass ein Substrat mit einer bestimmten Form und elektrischer Ladung nur an ein aktives Zentrum binden kann, das diesem Substrat entspricht.

Schritte in einer enzymatischen Reaktion

Abbildung 10: (a) Substrate nähern sich den aktiven Zentren des Enzyms. (b) Substrate binden an aktive Zentren und produzieren einen Enzym-Substrat-Komplex. (c) Veränderungen innerhalb des Enzym-Substrat-Komplexes erleichtern die Interaktion der Substrate. (d) Produkte werden freigesetzt und das Enzym kehrt in seine ursprüngliche Form zurück und ist bereit, eine weitere enzymatische Reaktion zu ermöglichen.

Die Bindung eines Substrats erzeugt einen Enzym-Substrat-Komplex. Es ist wahrscheinlich, dass Enzyme chemische Reaktionen teilweise beschleunigen, weil der Enzym-Substrat-Komplex eine Reihe von temporären und reversiblen Veränderungen durchmacht, die bewirken, dass die Substrate in einer optimalen Position zueinander ausgerichtet werden, um ihre Interaktion zu erleichtern. Dies fördert eine erhöhte Reaktionsgeschwindigkeit. Das Enzym setzt dann das Produkt bzw. die Produkte frei und nimmt seine ursprüngliche Form wieder an. Das Enzym kann dann wieder frei in den Prozess eingreifen, und zwar solange das Substrat verbleibt.

Andere Funktionen von Proteinen

Werbung für Proteinriegel, Pulver und Shakes sagt allesamt, dass Protein für den Aufbau, die Reparatur und den Erhalt von Muskelgewebe wichtig ist, aber die Wahrheit ist, dass Proteine ​​zu allen Körpergeweben beitragen, von der Haut bis zu den Gehirnzellen. Außerdem wirken bestimmte Proteine ​​als Hormone, chemische Botenstoffe, die helfen, Körperfunktionen zu regulieren. Zum Beispiel ist Wachstumshormon unter anderem für das Skelettwachstum wichtig.

Wie bereits erwähnt, ermöglichen die basischen und sauren Komponenten den Proteinen, als Puffer bei der Aufrechterhaltung des Säure-Basen-Gleichgewichts zu fungieren, aber sie helfen auch, das Flüssigkeits- und Elektrolytgleichgewicht zu regulieren. Proteine ​​ziehen Flüssigkeit an, und eine gesunde Konzentration von Proteinen im Blut, den Zellen und den Zwischenräumen zwischen den Zellen trägt dazu bei, ein Gleichgewicht der Flüssigkeiten in diesen verschiedenen „Kompartimenten&rdquo zu gewährleisten Zelle und hält diese Ionen in einem gesunden Gleichgewicht. Proteine ​​können wie Lipide an Kohlenhydrate binden. Dadurch können sie Glykoproteine ​​oder Proteoglykane produzieren, die beide viele Funktionen im Körper haben.

Der Körper kann Proteine ​​zur Energiegewinnung verwenden, wenn die Kohlenhydrat- und Fettaufnahme unzureichend ist und die Glykogen- und Fettspeicher aufgebraucht sind. Da es jedoch außer funktionellen Geweben keine Speicherstelle für Protein gibt, führt die Verwendung von Protein zur Energiegewinnung zu einem Gewebeabbau und führt zu einer Verschwendung des Körpers.

Nukleotide

Die vierte Art organischer Verbindungen, die für die menschliche Struktur und Funktion wichtig sind, sind die Nukleotide (Abbildung 11). Ein Nukleotid gehört zu einer Klasse organischer Verbindungen, die aus drei Untereinheiten bestehen:

  • eine oder mehrere Phosphatgruppen
  • ein Pentosezucker: entweder Desoxyribose oder Ribose
  • eine stickstoffhaltige Base: Adenin, Cytosin, Guanin, Thymin oder Uracil

Nukleotide können zu Nukleinsäuren (DNA oder RNA) oder der Energieverbindung Adenosintriphosphat zusammengebaut werden.

Nukleotide

Abbildung 11: (a) Die Bausteine ​​aller Nukleotide sind eine oder mehrere Phosphatgruppen, ein Pentosezucker und eine stickstoffhaltige Base. (b) Die stickstoffhaltigen Basen von Nukleotiden. (c) Die beiden Pentosezucker von DNA und RNA.

Nukleinsäuren

Die Nukleinsäuren unterscheiden sich in ihrer Art des Pentosezuckers. Desoxyribonukleinsäure (DNA) ist ein Nukleotid, das genetische Informationen speichert. DNA enthält Desoxyribose (so genannt, weil sie ein Sauerstoffatom weniger als Ribose hat) plus eine Phosphatgruppe und eine stickstoffhaltige Base. Die „Auswahl&rdquo der Basen für DNA sind Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin. Ribonukleinsäure (RNA) ist ein ribosehaltiges Nukleotid, das hilft, den genetischen Code als Protein zu manifestieren. RNA enthält Ribose, eine Phosphatgruppe und eine stickstoffhaltige Base, aber die „Auswahl&rdquo der Base für RNA sind Adenin, Cytosin, Guanin und Uracil.

Abbildung 12: In der DNA-Doppelhelix verbinden sich zwei Stränge über Wasserstoffbrücken zwischen den Basen der einzelnen Nukleotide.

Die stickstoffhaltigen Basen Adenin und Guanin werden als Purine klassifiziert. Ein Purin ist ein stickstoffhaltiges Molekül mit Doppelringstruktur, das mehrere Stickstoffatome beherbergt. Die Basen Cytosin, Thymin (nur in DNA enthalten) und Uracil (nur in RNA enthalten) sind Pyramidine. Ein Pyramidin ist eine stickstoffhaltige Base mit einer einzelnen Ringstruktur

Durch Dehydratationssynthese gebildete Bindungen zwischen dem Pentosezucker eines Nukleinsäuremonomers und der Phosphatgruppe eines anderen bilden ein „Rückgrat&rdquo, aus dem die stickstoffhaltigen Basen der Komponenten herausragen. In der DNA verbinden sich zwei solcher Rückgrate über Wasserstoffbrücken an ihren hervorstehenden Basen. Diese verdrehen sich zu einer Form, die als Doppelhelix bekannt ist (Abbildung 12). Die Sequenz stickstoffhaltiger Basen innerhalb eines DNA-Strangs bildet die Gene, die als molekularer Code fungieren, der Zellen beim Zusammenbau von Aminosäuren zu Proteinen anweist. Der Mensch hat fast 22.000 Gene in seiner DNA, die in den 46 Chromosomen im Zellkern jeder Zelle eingeschlossen sind (mit Ausnahme der roten Blutkörperchen, die während der Entwicklung ihren Kern verlieren). Diese Gene tragen den genetischen Code, um einen eigenen Körper zu bauen, und sind für jedes Individuum außer eineiigen Zwillingen einzigartig.

Im Gegensatz dazu besteht RNA aus einem einzelnen Strang von Zucker-Phosphat-Rückgrat, der mit Basen besetzt ist. Messenger-RNA (mRNA) wird während der Proteinsynthese erzeugt, um die genetischen Anweisungen von der DNA zu den Proteinfabriken der Zelle im Zytoplasma, den Ribosomen, zu transportieren.

Adenosintriphosphat

Das Nukleotid Adenosintriphosphat (ATP) besteht aus einem Ribosezucker, einer Adeninbase und drei Phosphatgruppen (Abbildung 13). ATP wird als hochenergetische Verbindung eingestuft, da die beiden kovalenten Bindungen, die seine drei Phosphate verbinden, eine beträchtliche Menge potenzieller Energie speichern. Im Körper hilft die Energie, die aus diesen hochenergetischen Bindungen freigesetzt wird, die Aktivitäten des Körpers anzukurbeln, von der Muskelkontraktion über den Transport von Substanzen in und aus den Zellen bis hin zu anabolen chemischen Reaktionen.

Struktur von Adenosintriphosphat (ATP)

Wenn eine Phosphatgruppe von ATP abgespalten wird, sind die Produkte Adenosindiphosphat (ADP) und anorganisches Phosphat (Pich). Diese Hydrolysereaktion kann geschrieben werden:

Die Entfernung eines zweiten Phosphats hinterlässt Adenosinmonophosphat (AMP) und zwei Phosphatgruppen. Auch diese Reaktionen setzen die Energie frei, die in den Phosphat-Phosphat-Bindungen gespeichert war. Sie sind auch reversibel, wenn ADP phosphoryliert wird. Phosphorylierung ist in diesem Fall die Addition einer Phosphatgruppe an eine organische Verbindung, was zu ATP führt. In solchen Fällen muss die gleiche Energiemenge, die während der Hydrolyse freigesetzt wurde, wieder in die Dehydratisierungssynthese investiert werden.

Zellen können auch eine Phosphatgruppe von ATP auf eine andere organische Verbindung übertragen. Wenn beispielsweise Glukose zum ersten Mal in eine Zelle gelangt, wird eine Phosphatgruppe von ATP übertragen, wodurch Glukosephosphat (C6h12Ö6&ndashP) und ADP. Sobald Glukose auf diese Weise phosphoryliert ist, kann sie als Glykogen gespeichert oder zur sofortigen Energiegewinnung metabolisiert werden.

Kapitelrückblick

Zu den für die menschliche Funktionsfähigkeit wesentlichen organischen Verbindungen gehören Kohlenhydrate, Lipide, Proteine ​​und Nukleotide. Diese Verbindungen werden als organisch bezeichnet, da sie sowohl Kohlenstoff als auch Wasserstoff enthalten. Kohlenstoffatome in organischen Verbindungen teilen sich leicht Elektronen mit Wasserstoff und anderen Atomen, normalerweise Sauerstoff und manchmal Stickstoff. Kohlenstoffatome können auch mit einer oder mehreren funktionellen Gruppen wie Carboxylen, Hydroxylen, Aminos oder Phosphaten binden. Monomere sind einzelne Einheiten organischer Verbindungen. Sie verbinden sich durch Dehydratisierungssynthese zu Polymeren, die wiederum durch Hydrolyse aufgebrochen werden können.

Kohlenhydratverbindungen liefern essentielle Energie für den Körper. Ihre Strukturformen umfassen Monosaccharide wie Glucose, Disaccharide wie Lactose und Polysaccharide, einschließlich Stärken (Polymere von Glucose), Glykogen (die Speicherform von Glucose) und Ballaststoffe. Alle Körperzellen können Glukose als Brennstoff verwenden. Es wird über eine Oxidations-Reduktions-Reaktion in ATP umgewandelt.

Lipide sind hydrophobe Verbindungen, die dem Körper Treibstoff liefern und wichtige Bestandteile vieler biologischer Verbindungen sind. Triglyceride sind die am häufigsten vorkommenden Lipide im Körper und bestehen aus einem Glycerin-Rückgrat, das an drei Fettsäureketten gebunden ist. Phospholipide sind Verbindungen, die aus einem Diglycerid mit einer Phosphatgruppe am Kopf des Moleküls bestehen. Das Ergebnis ist ein Molekül mit polaren und unpolaren Regionen. Steroide sind Lipide, die aus vier Kohlenwasserstoffringen bestehen. Das wichtigste ist Cholesterin. Prostaglandine sind Signalmoleküle, die von ungesättigten Fettsäuren abgeleitet sind.

Proteine ​​sind kritische Bestandteile aller Körpergewebe. Sie bestehen aus Monomeren namens Aminosäuren, die Stickstoff enthalten und durch Peptidbindungen verbunden sind. Die Form des Proteins ist entscheidend für seine Funktion. Die meisten Körperproteine ​​sind kugelförmig. Ein Beispiel sind Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren.

Nukleotide sind Verbindungen mit drei Bausteinen: einer oder mehreren Phosphatgruppen, einem Pentosezucker und einer stickstoffhaltigen Base. DNA und RNA sind Nukleinsäuren, die bei der Proteinsynthese wirken. ATP ist das grundlegende Molekül des Körpers für die Energieübertragung. Die Entfernung oder Zugabe von Phosphaten setzt Energie frei oder investiert sie.


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